Simulations of Single-Molecule Friction at Hydrophilic Surfaces

• Applicant: Professor Dr. Roland Netz
• Subject Area: Statistical Physics, Nonlinear Dynamics, Complex Systems, Soft and Fluid Matter, Biological Physics ; Biophysics
• Term: from 2006 to 2015
• Project identifier: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Project number 35449642

• Final Report Year: 2015

Final Report Abstract

Das Verständnis der Reibung zwischen Peptiden und hydrophilen Oberflächen und der Reibung, die durch Peptid-Peptid-Wechselwirkung verursacht wird, ist essentiell um eine Vielzahl von biologischen Prozessen, zum Beispiel Proteinfaltung, zu verstehen. Es hat sich gezeigt, dass Raster-Kraft-Spektroskopie (englisch: Atomic force microscopy, AFM) ein geeignetes Werkzeug ist, um Protein-Wechselwirkungen und Protein-Kinetik auf dem Einzelmolekül-Level zu verstehen. Wir stellen hier eine Reihe von theoretischen Modelsystemen vor, die sehr nah an AFM-Experimenten sind, um Peptid-Desorptions-Kinetik und viskose Reibung durch Wasserstoffbrückenbindungen zu untersuchen. In Zusammenarbeit mit Prof. Thorsten Hugel haben wir Desorption von Polytyrosin- und Polylysin-Homopeptiden von planaren Oberflächen untersucht. Durch den Vergleich zwischen AFM-Messungen mit konstanter Geschwindigkeit und Wartezeitmessungen mit einem einfachen Zwei-Zustands-Model für die Polymer-Kinetik konnten die folgenden Model-Parameter eindeutig bestimmt werden: Die Polymer Konturlänge L, die Kuhnlänge a, die freie Adsorptionsenergie λ, und die intrinsische Desorptionsrate pro Monomer k0. Der überraschend kleine Wert von k0≈105Hz deutet auf deutliche Kooperativitäts-Effekte im Desorptionsprozess einzelner Polymere hin. In dem wir aufwändige Molekular Dynamik (MD) Simulationen mit einem stochastischen Fokker-Planck-Model kombiniert haben, konnten wir simulierte Reibungskräfte bis in den biologisch relevanten viskosen Bereich extrapolieren. Für Peptide auf hydrophilen Oberflächen sowie Peptide innerhalb eines Peptide-Bündels stellen wir ein Nano-Reibungs-Gesetz auf, das besagt, dass die Reibungskraft proportional zur Ziehgeschwindigkeit und zur Anzahl der Wasserstoffbrückenbindungen, aber unabhängig von der Normalkraft ist. Der Proportionalitätsfaktor, der Reibungskoeffizient pro Wasserstoffbrückenbindung, hängt stark von der räumlichen Begrenzung des Peptids ab. Den deutlichen Anstieg der Reibung bei stärkerer räumlichen Begrenzung des Peptids erklären wir durch die Verdrängung des Wassers um das Peptid und einen Anstieg der Wasserstoffbrückenbindungs-Kooperativität.

Publications

• J. Am. Chem. Soc. 134, 623−630, (2012)
  A. Erbas, D. Horinek, R. R. Netz
  
• Biophys. Journ. 104, 1285-1296 (2013)
  A. Erbas; R. R. Netz
  
• J. Am. Chem. Soc. 136, 688-697 (2013)
  S. Krysiak, S. Liese, R. R. Netz, T. Hugel