Funktionelle und strukturelle Untersuchungen heterotetramerer p97/ASPL-Komplexe (B01)

• Fachliche Zuordnung: Biochemie
• Förderung: Förderung von 2007 bis 2018
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 25065445

Die AAA+ ATPase p97 ist eine molekulare Maschine mit verschiedenen zellulären Funktionen. Wir konnten zeigen, dass das Adapterprotein ASPL p97-Hexamere überraschenderweise in funktionelle p97:ASPL-Heterotetramere umwandelt. Jetzt planen wir, mittels quantitativer MS-basierter Proteom-forschung Proteine zu identifizieren, die spezifisch an p97:ASPL-Heterotetramere binden. Die molekularen Mechanismen, durch die p97:ASPL-Komplexe die Struktur und Lokalisation des Golgi erhalten, sollen auch untersucht werden. In Ergänzung dieser funktionellen Studien sollen die Bildung und Ligandenbindung von p97:ASPL-Heterotetrameren biochemisch und strukturell untersucht werden.

• DFG-Verfahren: Sonderforschungsbereiche
• Teilprojekt zu: SFB 740: Von Molekülen zu Modulen: Organisation und Dynamik zellulärer Funktionseinheiten
• Antragstellende Institution: Gemeinsam FU Berlin und HU Berlin durch:; Charité - Universitätsmedizin Berlin
• Mitantragstellende Institution: Freie Universität Berlin; Max-Delbrück-Centrum für Molekulare Medizin (MDC)
• Teilprojektleiter: Professor Dr. Udo Heinemann, seit 1/2015; Professor Dr. Erich E. Wanker