Charakterisierung von seltenen konformationellen Zuständen von Proteinen mit einer Kombination von Hochdruck-Röntgenkristallographie und Hochdruck-NMR-Spektroskopie. Anwendung auf das kleine G-Protein Ras, seine onkogenen Mutanten und seine Wirkstoffkomplexe.

• Antragsteller: Professor Dr. Hans Robert Kalbitzer
• Fachliche Zuordnung: Strukturbiologie ; Biophysik
• Förderung: Förderung von 2017 bis 2021
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 390275479

• Erstellungsjahr: 2021

Zusammenfassung der Projektergebnisse

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Projektbezogene Publikationen (Auswahl)

• (2018) Conformational Transitions of the Ras Protein Involved in Macromolecular Interactions and Modulated by Small Compounds. A Biophysical Approach Using NMR and X-Ray Crystallography at Ambient and High Pressures. Doctoral thesis University of Regensburg
  Lopes, P.
  
• (2019) The pressure and temperature perturbation approach reveals a whole variety of conformational substates of amyloidogenic hIAPP monitored by 2D NMR spectroscopy. Biophys. Chem. 254, 106239
  Beck Erlach, M., Kalbitzer, H. R., Winter, R., Kremer, W.
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1016/j.bpc.2019.106239)
• (2020) Pressure Dependence of Side Chain 1H and 15N-Chemical Shifts in the Model Peptides Ac-Gly-Gly-Xxx-Ala-NH2. J. Biomol. NMR 74, 381-399
  Beck Erlach, M., Koehler, J., Munte, C.E., Kremer, W., Crusca Jr, E., Kainosho, M., Kalbitzer, H. R.
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1007/s10858-020-00326-w)