GSC 218:  Konstanzer Graduiertenschule Chemische Biologie

• Fachliche Zuordnung: Grundlagen der Biologie und Medizin ; Biologische Chemie und Lebensmittelchemie ; Mikrobiologie, Virologie und Immunologie
• Förderung: Förderung von 2007 bis 2019
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 39072414

• Erstellungsjahr: 2019

Zusammenfassung der Projektergebnisse

Die Aufklärung molekularer Mechanismen physiologischer und pathophysiologischer Prozesse steht im Fokus der Grundlagenforschung und der angewandten Forschung. Um diese faszinierende, aber auch herausfordernde Aufgabe zu meistern, müssen die Expertise unterschiedlicher Disziplinen gebündelt und neue innovative Ansätze entwickelt werden. Entsprechend besteht an akademischen und industriellen Forschungseinrichtungen ein zunehmend großer Bedarf an Wissenschaftlern, die an der Schnittstelle von Chemie und Biologie ausgebildet sind. Daher wurde die Konstanzer Graduiertenschule Chemische Biologie (KoRS-CB) gegründet, um ein optimales Umfeld zum Training zukünftiger Wissenschaftler/innen an der Schnittstelle zwischen Chemie und Biologie zu schaffen. Das Forschungsprogramm der KoRS-CB stützt sich auf enge Kooperationen zwischen den Konstanzer Fachbereichen Biologie, Chemie und Informatik & Informationswissenschaft. Dieses interdisziplinäre Konzept hat signifikant an Momentum gewonnen und sich gegenseitig befruchtende Ansätze, um zelluläre Prozesse auf molekularer Ebene verstehen zu können, entwickelt. Das Curriculum der KoRS-CB zielt darauf ab, ihre Promovierenden mit aktuellen Forschungsthemen in einem interdisziplinären Ansatz vertraut zu machen und ihnen die Kompetenz zu vermitteln, komplexe biologische Prozesse auf molekularer Ebene zu verstehen und experimentell anzugehen. Dies versetzt die Promovierenden in die Lage, eine erfolgreiche Laufbahn in akademischen oder industriellen Einrichtungen einzuschlagen. Das Trainingsprogramm der KoRS-CB, das auf dem 2002 geschaffenen und von den Fachbereichen Chemie und Biologie gemeinsam getragenen Studiengang Life Science (Bachelor/Master) beruht, wird laufend weiterentwickelt, um konzeptionellen und technologischen Neuerungen und den stetig steigenden Ansprüchen hinsichtlich wissenschaftlicher Fertigkeiten und sog. Schlüsselqualifikationen gerecht zu werden. Zusammengefasst haben das Forschungs- und Ausbildungsprogramm der KoRS-CB in Kombination mit einer zunehmenden Integration von international renommierten Forschungsstätten die Universität Konstanz als ein national und international ausgewiesenes Zentrum für Chemische Biologie platziert.

Link zum Abschlussbericht

https://dx.doi.org/10.2314/KXP:1698291612

Projektbezogene Publikationen (Auswahl)

• Enzymatic Synthesis of Multiple Spin-Labeled DNA. Angew. Chem. Int. Ed. 2008, 47, 6782-6785
  S. Obeid M. Yulikov G. Jeschke A. Marx
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1002/anie.200802314)
• A selective inhibitor of the immunoproteasome subunit LMP7 blocks cytokine production and attenuates progression of experimental arthritis. Nature Medicine 2009, 15, 781-787
  T. Muchamuel M. Basler M.A. Aujay E. Suzuki K.W. Kalim C. Lauer C. Sylvain E.R. Ring J. Shields J. Jiang P. Shwonek F. Parlati S.D. Demo M.K. Bennett C.J. Kirk M. Groettrup
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/nm.1978)
• Artificial ribozyme switches containing natural riboswitch aptamer domains. Angew. Chem. Int. Ed. 2009, 48, 2715-2718
  M. Wieland A. Benz B. Klauser J.S. Hartig
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1002/anie.200805311)
• BTB-1: A small molecule inhibitor of the mitotic motor protein Kif18A. Angew. Chem. Int. Ed. 2009, 48, 9072-9076
  M. Catarinella T. Grüner T. Strittmatter A. Marx T.U. Mayer
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1002/anie.200904510)
• Human Telomeric Quadruplex Conformations Studied by Pulsed EPR. Angew. Chem. Int. Ed. 2009, 48, 9728-9730
  S. Vijay M. Azarkh T.E. Exner J.S. Hartig M. Drescher
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1002/anie.200902146)
• Investigation of mRNA quadruplex formation in Escherichia coli. Nature Protocols 2009, 4, 1632-1640
  M. Wieland J.S. Hartig
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/nprot.2009.111)
• Small-Molecule-Dependent Regulation of Transfer RNA in Bacteria. Angew. Chem. Int. Ed. 2009, 48, 7564-7567
  B. Berschneider M. Wieland M. Rubini J.S. Hartig
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1002/anie.200900851)
• Total Syntheses of Cytotoxic, Naturally Occurring Kalasinamide, Geovanine, and Marcanine A. Angew. Chem. Int. Ed. 2009, 48, 911-913
  S. Lang U. Groth
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1002/anie.200804388)
• A Highly Active DNA Polymerase with a Fluorous Core. Angew. Chem. Int. Ed. 2010, 49, 1324-1327
  B. Holzberger M. Rubini H.M. Möller A. Marx
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1002/anie.200905978)
• Cotranslational structure acquisition of nascent polypeptides monitored by NMR spectroscopy. PNAS 2010, 107, 9111- 9116
  C. Eichmann S. Preissler R. Riek E. Deuerling
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1073/pnas.0914300107)
• Replacing 32 Proline Residues by a Noncanonical Amino Acid Results in a Highly Active DNA Polymerase. J. Am. Chem. Soc. 2010, 132, 15708-15713
  B. Holzberger A. Marx
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1021/ja106525y)
• Replication through an abasic DNA lesion: structural basis for adenine selectivity. EMBO Journal 2010, 29, 1738-1747
  S. Obeid N. Blatter R. Kranaster A. Schnur K. Diederichs W. Welte A. Marx
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/emboj.2010.64)
• Structural basis for the synthesis of nucleobase modified DNA polymerase. PNAS 2010, 107, 21327-21331
  S. Obeid A. Baccaro W. Welte K. Diederichs A. Marx
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1073/pnas.1013804107)
• Structures of DNA polymerases caught processing sizeaugmented nucleotide probes. Angew. Chem. Int. Ed. 2010, 49, 5181-5184
  K. Betz F. Streckenbach A. Schnur T.E. Exner W. Welte K. Diederichs A. Marx
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1002/anie.200905724)
• Synthesis of defined ubiquitin dimers. J. Am. Chem. Soc. 2010, 132, 16337-16339
  S. Eger M. Scheffner A. Marx M. Rubini
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1021/ja1072838)
• Emulsion Polymerization of Styrene and Methyl Methacrylate Using Cationic Switchable Surfactants. Macromolecules 2011, 44, 2501-2509
  C.I. Fowler C.M. Muchemu R.E. Miller L. Phan C. O’Neill P.G. Jessop M.F. Cunningham
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1021/ma102936a)
• Polymerization Catalyst Laser- Interference Patterning. Angew. Chem. Int. Ed. 2011, 50, 9665-9667
  J. Huber B. Scheinhardt T. Geldhauser J. Boneberg S. Mecking
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1002/anie.201103990)
• Small-Molecule-Triggered Manipulation of DNA Three-Way Junctions. J. Am. Chem. Soc. 2011, 133, 4706-4709
  I.T. Seemann V. Singh M. Azarkh M. Drescher J.S. Hartig
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1021/ja110986u)
• Barcode-modifizierte Nukleotide. Angew. Chem. Int. Ed. 2012, 51, 254-257
  A. Baccaro A.-L. Steck A. Marx
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1002/ange.201105717)
• Immuno- and constitutive Proteasome Crystal Structures Reveal Differences in Substrate and Inhibitor Specificity. Cell 2012, 148, 727-738
  E. M. Huber M. Basler R. Schwab W. Heinemeyer C.J. Kirk M. Groettrup M. Groll
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1016/j.cell.2011.12.030)
• KlenTaq polymerase replicates unnatural base pairs by inducing a Watson-Crick geometry. Nature Chem. Biol. 2012, 8, 612-614
  K. Betz D.A. Malyshev T. Lavergne W. Welte K. Diederichs T.J. Dwyer P. Ordoukhanian F.E. Romesberg A. Marx
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/NCHEMBIO.966)
• Structural insights into the potential of 4-fluoroproline to modulate biophysical properties of proteins. Chem. Sci. 2012, 3, 2924-2931
  B. Holzberger S. Obeid W. Welte K. Diederichs A. Marx
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1039/c2sc20545a)
• Structures of KlenTaq DNA Polymerase Caught While Incorporating C5-Modified Pyrimidine and C7-Modified 7- Deazapurine Nucleoside Triphosphates. J. Am. Chem. Soc. 2012, 134, 11840-11843
  K. Bergen A.-L. Steck S. Strütt A. Baccaro W. Welte K. Diederichs A. Marx
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1021/ja3017889)
• A cell wall recycling shortcut that bypasses peptidoglycan de novo biosynthesis. Nature Chem. Biol. 2013, 9, 491-493
  J. Gisin A. Schneider B. Nägele M. Borisova C. Mayer
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/nchembio.1289)
• Combined Directed Metalation - Suzuki-Miyaura Cross Coupling Strategies. Synthesis of Isomeric Chromenopyridinones and Related Annulated Analogues. ChemInform 2013, 44, 18
  R.E. Miller R. Sommer H. Fan V. Snieckus U. Groth
  (Siehe online unter https://doi.org/10.3987/COM-12-S(N)131)
• Fingerprinting Differential Active Site Constraints of ATPases. Chem. Sci. 2013, 4, 1588-1596
  S.M. Hacker N. Hardt A. Buntru D. Pagliarini M.M. Möckel T.U. Mayer M. Scheffner C.R. Hauck A. Marx
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1039/c3sc21916j)
• Fluorogenic ATP Analogues for Online Monitoring of ATP Consumption: Observing Ubiquitin Activation in Real Time. Angew. Chem. Int. Ed. 2013, 52, 11916-11919
  S.M. Hacker D. Pagliarini T. Tischer N. Hardt D. Schneider M. Mex T.U. Mayer M. Scheffner A. Marx
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1002/anie.201304723)
• Immuno- and Constitutive Proteasomes Do Not Differ in Their Abilities to Degrade Ubiquitinated Proteins. Cell 2013, 152, 5, 1184- 1194
  J. A. Nathan V. Spinnenhirn G. Schmidtke M. Basler M. Groettrup A.L. Goldberg
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1016/j.cell.2013.01.037)
• Poly(ADP-ribose) binding to Chk1 at stalled replication forks is required for S-phase checkpoint activation. Nature Commun. 2013, 4, 2993
  W.K. Min C. Bruhn P. Grigaravicius Z.W. Zhou F. Li A. Krüger B. Siddeek K.O. Greulich O. Popp C. Meisezahl C.F. Calkhoven A. Bürkle X. Xu Z.Q. Wang
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/ncomms3993)
• Red-Light-Controlled Protein- RNA Crosslinking with a Genetically Encoded Furan. Angew. Chem. Int. Ed. 2013, 52, 4690-4693
  M. Schmidt D. Summerer
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1002/anie.201300754)
• Site-directed spin-labeling of nucleotides and the use of incell EPR to determine longrange distances in a biologically relevant environment. Nature Protocols 2013, 8, 131-147
  M. Azarkh V. Singh O. Okle I.T. Seemann D.R. Dietrich J. S. Hartig M. Drescher
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/nprot.2012.136)
• Snapshot of a DNA Polymerase while Incorporating Two Consecutive C5-Modified Nucleotides. J. Am. Chem. Soc. 2013, 135, 42, 15667-9
  S. Obeid H. Bußkamp W. Welte K. Diederichs A. Marx
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1021/ja405346s)
• Structural insights into DNA replication without hydrogen bonds. J. Am. Chem. Soc. 2013, 135, 49, 18637-43
  K. Betz D.A. Malyshev T. Lavergne W. Welte K. Diederichs F.E. Romesberg A. Marx
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1021/ja409609j)
• Structure and function of an RNA-reading thermostable DNA polymerase. Angew. Chem. Int. Ed. 2013, 52, 11935-11939
  N. Blatter K. Bergen O. Nolte W. Welte K. Diederichs K. Mayer M. Wieland A. Marx
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1002/anie.201306655)
• The nascent polypeptideassociated complex is a key regulator of proteostasis. EMBO Journal 2013, 32, 10, 1451-1468
  J. Kirstein-Miles A. Scior E. Deuerling R.I. Morimoto
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/emboj.2013.87)
• Two-Color Glycan Labeling of Live Cells by a Combination of Diels-Alder and Click Chemistry. Angew. Chem. Int. Ed. 2013, 52, 4265-4268
  A. Niederwieser A.-K. Späte L.D. Nguyen C. Jüngst W. Reutter V. Wittmann
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1002/anie.201208991)
• A genetically encoded spin label for EPR distance measurements. J. Am. Chem. Soc. 2014, 136, 4, 1238-1241
  M.J. Schmidt J. Borbas M. Drescher D. Summerer
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1021/ja411535q)
• Chain terminating and clickable NAD+ analogues for labeling target proteins of ADP- ribosyltransferases. Angew. Chem. Int. Ed. 2014, 53, 8159-8162
  Y. Wang D. Rösner M. Grzywa A. Marx
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1002/anie.201404431)
• Direct Sensing of 5- Methylcytosine by Polymerase Chain Reaction. Angew. Chem. Int. Ed. 2014, 53, 31, 8154-8158,
  J. Aschenbrenner M. Drum H. Topal M. Wieland A. Marx
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1002/anie.201403745)
• Dissecting ubiquitin signaling by linkage-defined and protease resistant ubiquitin chains. Angew. Chem. Int. Ed. 2014, 53, 47, 12925-12929
  T. Schneider D. Schneider D. Rösner S. Malhotra F. Mortensen T.U. Mayer M. Scheffner A. Marx
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1002/anie.201407192)
• Gd(III)-PyMTA Label Is Suitable for In-Cell EPR. J. Am. Chem. Soc. 2014, 136, 43, 15366-15378
  M. Qi A. Groß G. Jeschke A. Godt M. Drescher
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1021/ja508274d)
• Inhibition of the immunoproteasome ameliorates experimental autoimmune encephalomyelitis. EMBO Molecular Medicine 2014, 6, 5, 569-703
  M. Basler S. Mundt T. Muchamuel C. Moll J. Jiang M. Groettrup C.J. Kirk
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1002/emmm.201303543)
• Modulating the pKa of a tyrosine in KlenTaq DNA polymerase that is crucial for abasic site bypass by in vivo incorporation of a noncanonical amino acid. ChemBioChem 2014, 15, 1735-1737
  N. Blatter A. Prokup A. Deiters A. Marx
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1002/cbic.201400051)
• Pre-anaphase chromosome oscillations are regulated by the antagonistic activities of Cdk1 and PP1 on Kif18A. Nature Commun. 2014, 5, 4397
  J. Häfner M.I. Mayr M.M. Möckel T.U. Mayer
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/ncomms5397)
• Programmable and highly resolved in vitro detection of genomic 5-methylcytosine by TALEs Angew. Chem. Int. Ed. 2014, 53, 23, 6002-6006
  G. Kubik M.J. Schmidt J.E. Penner D. Summerer
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1002/anie.201400436)
• Selective Monitoring of the Enzymatic Activity of the Tumor Suppressor Fhit. Angew. Chem. Int. Ed. 2014, 53, 10247-10250
  S. M. Hacker F. Mortensen M. Scheffner A. Marx
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1002/anie.201405259)
• Sulphoglycolysis in Escherichia coli K-12 closes a gap in the biogeochemical sulphur cycle. Nature 2014, 507, 114-117
  K. Denger M. Weiss A.-K. Felux A. Schneider C. Mayer D. Spiteller T. Huhn A.M. Cook D. Schleheck
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/nature12947)
• Synthetic Polyester from Algae Oil. Angew. Chem. Int. Ed. 2014 53, 26, 6800-6804
  P. Roesle F. Stempfle S.K. Hess J. Zimmerer C. R. Bártulos B. Lepetit A. Eckert P.G. Kroth S. Mecking
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1002/anie.201403991)
• An Entner-Doudoroff pathway for sulfoquinovose degradation in Pseudomonas putida SQ1. PNAS 2015, 112, 31, E4298-E4305
  A.-K. Felux D. Spiteller J. Klebensberger D. Schleheck
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1073/pnas.1507049112)
• Chorismatase Mechanisms Reveal Fundamentally Different Types of Reaction in a Single Conserved Protein Fold. J. Am. Chem. Soc. 2015, 137, 34, 11032-11037
  F. Hubrich P. Juneja M. Müller K. Diederichs W. Welte J.N. Andexer
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1021/jacs.5b05559)
• Click chemistry for targeted protein ubiquitylation and ubiquitin chain formation. Nature Protocols 2015, 10, 10, 1594-1611
  D. Rösner T. Schneider D. Schneider M. Scheffner A. Marx
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/nprot.2015.106)
• DNA polymerase-catalyzed incorporation of nucleotides modified with a G-quadruplexderived DNAzyme. Chem. Commun. 2015, 51, 7379-7381
  D. Verga M. Welter A.-L. Steck A. Marx
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1039/c5cc01387a)
• Not4-dependent translational repression is important for cellular protein homeostasis in yeast. EMBO Journal 2015, 34, 12
  S. Preissler J. Reuther M. Koch A. Scior M. Bruderek T. Frickey E. Deuerling
  (Siehe online unter https://doi.org/10.15252/embj.201490194)
• Programmable Sensors of 5- Hydroxymethylcytosine. J. Am. Chem. Soc. 2015, 137, 1, 2-5
  G. Kubik S. Batke D. Summerer
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1021/ja506022t)
• Protein phosphatase 1 is essential for Greatwall inactivation at mitotic exit. EMBO Reports 2015, 16, 11, 1501-1510
  A. Heim A. Konietzny T.U. Mayer
  (Siehe online unter https://doi.org/10.15252/embr.201540876)
• Role of ubiquitin and the HPV E6 oncoprotein in E6AP-mediated ubiquitination. PNAS 2015, 112, 32, 9872-9877
  F. Mortensen D. Schneider T. Barbic A. Sladewska- Marquardt S. Kühnle A. Marx M. Scheffner
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1073/pnas.1505923112)
• The principle of antagonism ensures protein targeting specificity at the endoplasmic reticulum. Science 2015, 348, 6231, 201-207
  M. Gamerdinger M.A. Hanebuth T. Frickey E. Deuerling
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1126/science.aaa5335)
• A cascading activity-based probe sequentially targets E1– E2–E3 ubiquitin enzymes. Nature Chem. Biol. 2016, 12, 7, 523-530
  M.P.C. Mulder K. Witting I. Berlin J. N. Pruneda K.-P. Wu J.-G. Chang J. Bialas M. Groettrup F. El Oualid H. Ovaa
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/nchembio.2084)
• Bioorthogonally Functionalized NAD+ Analogues for In-Cell Visualization of Poly(ADP- Ribose) Formation. Angew. Chem. Int. Ed. 2016, 55, 27, 7660-7664
  S. Wallrodt A. Buntz Y. Wang A. Zumbusch A. Marx
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1002/anie.201600464)
• Designer Extracellular Matrix Based on DNA-Peptide Networks Generated by Polymerase Chain Reaction. Angew. Chem. Int. Ed. 2016, 55, 34, 10136-10140
  A. Finke H. Bußkamp M. Manea A. Marx
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1002/anie.201604687)
• Modified Nucleotides for Discrimination between Cytosine and the Epigenetic Marker 5-Methylcytosine. Angew. Chem. Int. Ed. 2016, 55, 9, 3229-3232
  J. von Watzdorf K. Leitner A. Marx
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1002/anie.201511520)
• Multivalent contacts of the Hsp70 Ssb contribute to its architecture on ribosomes and nascent chain interaction. Nature Commun. 2016, 7, 13695
  M.A. Hanebuth R. Kityk S.J. Fries A. Jain A. Kriel V. Albanese T. Frickey C. Peter M.P. Mayer J. Frydman E. Deuerling
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/ncomms13695)
• Real-Time Cellular Imaging of Protein Poly(ADP-ribos)ylation. Angew. Chem. Int. Ed. 2016, 55, 27, 11256-11260
  A. Buntz S. Wallrodt E.C. Gwosch M. Schmalz S. Beneke E. Ferrando-May A. Marx A. Zumbusch
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1002/anie.201605282)
• Sequence-Specific Incorporation of Enzyme- Nucleotide Chimera by DNA Polymerases. Angew. Chem. Int. Ed. 2016, 55, 10131-10135
  M. Welter D. Verga A. Marx
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1002/anie.201604641)
• Twister ribozymes as highly versatile expression platforms for artificial riboswitches. Nature Commun. 2016, 7, 12834
  M. Felletti J. Stifel L.A. Wurmthaler S. Geiger J.S. Hartig
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/ncomms12834)
• Visualization of Protein-Specific Glycosylation inside Living Cells. Angew. Chem. Int. Ed. 2016, 55, 6, 2262-2266
  F. Doll A. Buntz A.-K. Späte V.F. Schart A. Timper W. Schrimpf C.R. Hauck A. Zumbusch V. Wittmann
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1002/anie.201503183)
• Alpha-Synuclein Disease Mutations Are Structurally Defective and Locally Affect Membrane Binding. J. Am. Chem. Soc. 2017, 139, 12, 4254-4257
  M. Robotta J. Cattani J.C. Martins V. Subramaniam M. Drescher
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1021/jacs.6b05335)
• Identification of Proteins Interacting with Ubiquitin Chains. Angew. Chem. Int. Ed. 2017, 56, 15764-15768
  X. Zhao J. Lutz E. Höllmüller M. Scheffner A. Marx F. Stengel
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1002/anie.201705898)
• Investigation of the action of poly(ADP-ribose)-synthesising enzymes on NAD+ analogues. Beilstein J. Org. Chem. 2017, 13, 495-501
  S. Wallrodt E.L. Simpson A. Marx
  (Siehe online unter https://doi.org/10.3762/bjoc.13.49)
• Plastid thylakoid architecture optimizes photosynthesis in diatoms. Nature Commun. 2017, 8, 15885
  S. Flori P.H. Jouneau B. Bailleul B. Gallet L.F. Estrozi C. Moriscot O. Bastien S. Eicke A.F. Schober C. Río Bártulos E. Maréchal P.G. Kroth D. Petroutsos S. Zeeman C. Breyton G. Schoehn D. Falconet G. Finazzi
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/ncomms15885)
• Quantitative interactome of a membrane Bcl-2 network identifies a hierarchy of a complexes for apoptosis regulation Nature Commun. 2017, 8, 1, 73
  S. Bleicken A. Hantusch K.K. Das T. Frickey A.J. Garcia-Saez
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/s41467-017-00086-6)
• Structural Basis for Expansion of the Genetic Alphabet with an Artificial Nucleobase Pair. Angew. Chem. Int. Ed. 2017, 56, 39, 12000-12003
  K. Betz M. Kimoto K. Diederichs I. Hirao A. Marx
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1002/anie.201704190)
• Valorization of Unconventional Lipids from Microalgae or Tall Oil via a Selective Dual Catalysis One-Pot Approach. J. Am. Chem. Soc. 2017, 139, 38, 13487-13491
  S.K. Hess N.S. Schunck V. Goldbach D. Ewe P.G. Kroth S. Mecking
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1021/jacs.7b06957)
• Calcineurin promotes APC/C activation at meiotic exit by acting on both XErp1 and Cdc20. EMBO Reports 2018, 19, 12
  A. Heim T. Tischer T.U. Mayer
  (Siehe online unter https://doi.org/10.15252/embr.201846433)
• Co-inhibition of immunoproteasome subunits LMP2 and LMP7 is required to block autoimmunity. EMBO Reports 2018, 19, 12, pii: e46512
  M. Basler M.M. Lindstrom J.J. LaStant J.M. Bradshaw T.D. Owens C. Schmidt E. Maurits C. Tsu H.S. Overkleeft C.J. Kirk C.L. Langrish M. Groettrup
  (Siehe online unter https://doi.org/10.15252/embr.201846512)
• Engineering of a DNA Polymerase for Direct m(6) A Sequencing. Angew. Chem. Int. Ed. 2018, 57, 2, 417-421
  J. Aschenbrenner S. Werner V. Marchand M. Adam Y. Motorin M. Helm A. Marx
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1002/anie.201710209)
• Snapshots of a modified nucleotide moving through the confines of a DNA polymerase. PNAS 2018, 115, 40, 9992- 9997
  H.M. Kropp S.L. Durr C. Peter K. Diederichs A. Marx
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1073/pnas.1811518115)
• Structural dynamics of the E6AP/UBE3A-E6-p53 enzymesubstrate complex. Nature Commun. 2018, 9, 4441
  C. Sailer F. Offensperger A. Julier K.-M. Kammer R. Walker-Gray M.G. Gold M. Scheffner F. Stengel
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/s41467-018-06953-0)
• The structure of the ubiquitinlike modifier FAT10 reveals an alternative targeting mechanism for proteasomal degradation. Nature Commun. 2018, 9, 1, 3321
  A. Aichem S. Anders N. Catone P. Rossler S. Stotz A. Berg R. Schwab S. Scheuermann J. Bialas M.C. Schutz-Stoffregen G. Schmidtke C. Peter M. Groettrup S. Wiesner
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/s41467-018-05776-3)
• Widespread bacterial lysine degradation proceeding via glutarate and L-2- hydroxyglutarate. Nature Commun. 2018, 9, 1, 5071
  S. Knorr M. Sinn D. Galetskiy R.M. Williams C. Wang N. Müller O. Mayans D. Schleheck J.S. Hartig
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/s41467-018-07563-6)
• A glycyl radical enzyme enables hydrogen sulfide production by the human intestinal bacterium Bilophila wadsworthia. PNAS 2019, 116, 8, 3171-3176
  S.C. Peck K. Denger A. Burrichter S.M. Irwin E.P. Balskus D. Schleheck
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1073/pnas.1815661116)
• A tetracycline-dependent ribozyme switch allows conditional induction of gene expression in Caenorhabditis elegans. Nature Commun. 2019, 10, 1, 491
  L.A. Wurmthaler M. Sack K. Gense J.S. Hartig M. Gamerdinger
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1038/s41467-019-08412-w)
• Dual Role of Ribosome-Binding Domain of NAC as a Potent Suppressor of Protein Aggregation and Aging-Related Proteinopathies. Mol. Cell 2019, 74, 4, 729- 741.e7
  K. Shen M. Gamerdinger R. Chan K. Gense E.M. Martin N. Sachs P.D. Knight R. Schlomer A.N. Calabrese K.L. Stewart L. Leiendecker A. Baghel S.E. Radford J. Frydman E. Deuerling
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1016/j.molcel.2019.03.012)
• Pyrite formation from FeS and H2S is mediated through microbial redox activity. PNAS 2019, 116, 14, 6897- 6902
  J. Thiel J.M. Byrne A. Kappler B. Schink M. Pester
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1073/pnas.1814412116)
• The Structure of an Archaeal B- Family DNA Polymerase in Complex with a Chemically Modified Nucleotide. Angew. Chem. Int. Ed. 2019, 58, 16, 5457-5461
  H.M. Kropp K. Diederichs A. Marx
  (Siehe online unter https://doi.org/10.1002/anie.201900315)