Hochstrukturierte optische Materialien aus Proteincontainern und plasmonischen Nanopartikeln für die Manipulation von Licht auf der Nanoskala
Physikalische Chemie von Festkörpern und Oberflächen, Materialcharakterisierung
Zusammenfassung der Projektergebnisse
Proteincontainer haben großes Potential als Bausteine für den Aufbau neuartiger biohybrider Materialien. Sowohl die Beladung als auch die Assemblierung der Proteincontainer können gesteuert werden, so dass verschiedene Materialien mit neuartigen Eigenschaften entstehen. Mit Proteincontainern lassen sich hochgeordnete Nanopartikel-Materialien herstellen, wodurch die Herausforderungen bei den Assemblierungen von Nanopartikeln überwunden werden können. In diesem Projekt wurden die Kristallisationsbedingungen für neuartige geladene Proteincontainer untersucht und optimiert. Abhängig von der Proteinvariante und den Kristallisationsbedingungen wurden unterschiedliche Zusammensetzungen gefunden und im Rahmen dieses Projekts diskutiert. Proteincontainer unterschiedlicher Größe wurden zu neuartigen heterobinären Strukturen zusammengesetzt. Beide Container wurden mit Nanopartikeln beladen, was zu dicht gepackten Nanopartikel-Übergittern führte. Die Struktur wurde durch Röntgenbeugung an den Nanopartikelübergittern untersucht. Darüber hinaus wurde eine hocheffiziente Fluorophor-Markierung von Proteincontainer erreicht. Fluoreszierende Proteincontainer wurden als neuartiger Baustein für den Aufbau von fluoreszierenden Proteinkristallen verwendet. Schließlich wurden die Wechselwirkungen zwischen Goldnanopartikeln und Fluorophoren im 3D-Material mittels Konfokalmikroskopie untersucht.
Projektbezogene Publikationen (Auswahl)
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Encapsulation of Gold Nanoparticles into Redesigned Ferritin Nanocages for the Assembly of Binary Superlattices Composed of Fluorophores and Gold Nanoparticles. ACS Applied Materials & Interfaces, 14(8), 10656-10668.
Lach, Marcel; Strelow, Christian; Meyer, Andreas; Mews, Alf & Beck, Tobias
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Crystalline Biohybrid Materials Based on Protein Cages. Methods in Molecular Biology, 361-386. Springer US.
Böhler, Hendrik; Rütten, Michael; Lang, Laurin & Beck, Tobias
