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Strukturelle Grundlage biologisch aktiver Abeta-Konformere

Fachliche Zuordnung Biochemie
Molekulare und zelluläre Neurologie und Neuropathologie
Förderung Förderung von 2018 bis 2023
Projektkennung Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 409798861
 
Erstellungsjahr 2023

Zusammenfassung der Projektergebnisse

Die Ablagerung von Beta-Amyloid (Abeta) Peptid als Amyloidfibrillen is ein zentrales Charakteristikum von neurodegenerativen Veränderungen wie der cerebralen Amyloidangiopathie (CAA) und der Alzheimer-Krankheit (AK). Abeta Fibrillen sind wahrscheinlich stark an der CAA Pathologie beleiligt, während die AK eher von Fibrillierungsintermediaten beeinflusst wird. Ziel des durchgeführten Projektes war es, Abeta- Fibrillen aus Patientengewebe aufzureinigen, um sie für strukturelle Untersuchungen und Seeding-Experimente in der Maus zugänglich zu machen. Mittels Kryo-Elektronenmikroskopie konnte der Polymorphismus und die Struktur von Abeta-Amyloidfibrillen, die aus AK-Patienten aufgereinigt wurden, aufgeklärt werden. Dabei zeigte sich, dass sich die Fibrillen strukturell von bekannten in vitro gebildeten Abeta-Fibrillen unterschieden und einen rechtshändigen Supertwist aufwiesen. Das Projekt wesentlich mit führte zu einer neuen Vorstellung über die molekulare Grundlage von Amyloiderkrankungen, der zufolge pathologisch relevante Amyloidfibrillen eine sehr hohe Resistenz gegen proteolytischen Verdau aufweisen und sich so im Körper ansammeln und Probleme hervorrufen können (proteolytic selection hypothesis).

Projektbezogene Publikationen (Auswahl)

 
 

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