Steuerung von Proteinfaltung und Peptid-Selbstorganisation durch Fluor-Spezifische Wechselwirkungen (A04)

• Fachliche Zuordnung: Biologische und Biomimetische Chemie
• Förderung: Förderung seit 2019
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 387284271

A4|Koksch beschäftigt sich mit den Segregationseigenschaften fluorierter Gruppen bzgl. der Faltung von Prote-inen. Dabei sollen fluorierte Aminosäuren in β-Faltblatt-Bereiche von Proteinen eingebaut werden. Des Weiteren wird die Ausbildung von Netzwerken zwischen fluorierten Derivaten des Serinproteaseinhibitors BPTI mit den Proteasen β-Trypsin und α-Chymotrypsin sowie dem Protein-Inhibitor-Komplex Barnase/Barstar untersucht. Schließlich wird die Fähigkeit zur Selbstorganisation neuartiger, hochfluorierter Modellpeptide und deren Wechselwirkung mit Modellmembranen (SDS, POPC/POPG) und an intakten Zellen untersucht.

• DFG-Verfahren: Sonderforschungsbereiche
• Teilprojekt zu: SFB 1349: Fluor-Spezifische Wechselwirkungen: Grundlagen und Anwendungen
• Antragstellende Institution: Freie Universität Berlin
• Teilprojektleiterin: Professorin Dr. Beate Koksch