Biochemie und Evolution der Glucosinolathydrolyse in Pflanzen - die Rolle spezifizierender Proteine

• Antragstellerin: Professorin Dr. Ute Wittstock
• Fachliche Zuordnung: Biochemie und Biophysik der Pflanzen
• Förderung: Förderung von 2007 bis 2011
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 41939786

Die Diversität des Glucosinolat-Myrosinase-Systems, eines aktivierten chemischen Verteidigungssystems der Brassicaceae und verwandter Pflanzenfamilien, ist einerseits durch die Vielfalt an Glucosinolat-Strukturen und andererseits durch die Variation der Glucosinolathydrolyse bedingt. Ein Glucosinolat kann in Abhängigkeit von seiner Struktur und dem Vorhandensein bestimmter Proteinfaktoren, der epithiospezifizierenden Proteine (ESPs) und der Thiocyanat-formenden Proteine (TFPs), zu verschiedenen Produkten mit unterschiedlicher biologischer Aktivität hydrolysiert werden. Ziel unseres Projektes ist es, verstehen zu lernen, wie und warum Pflanzen Diversität auf der Ebene der Glucosinolathydrolyse erzeugen. Dabei konzentrieren wir uns auf die folgenden zwei Hauptfragen: Welche Strukturelemente von ESPs/TFPs sind für ihre Substrat- und Produktspezifität sowie für ihre Wechselwirkung mit Myrosinasen verantwortlich? Welcher evolutionäre Zusammenhang besteht zwischen ESPs/TFPs und Myrosinase-bindenden Proteinen (MBPs)? Im Rahmen des Projektes soll die Struktur der spezifizierenden Proteine mittels Mutationsanalyse, Strukturmodellierung und Kristallisation analysiert werden. Die Identifizierung und Charakterisierung von ESPs/TFPs und MBPs aus verschiedenen Pflanzenfamilien soll eine phylogenetische Sequenzanalyse ermöglichen, von der wir uns Aussagen über die Evolution der spezifizierenden Proteine auf organismischer Ebene und auf Proteinniveau erhoffen. Darauf aufbauend sollen die Mechanismen erforscht werden, die die Evolution des Glucosinolat-Myrosinase-Systems bestimmt haben.

• DFG-Verfahren: Schwerpunktprogramme
• Teilprojekt zu: SPP 1152: Evolution metabolischer Diversität