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Screening-basiertes Design, Synthese und Testung von potentiellen Gα Proteininhibitoren als chemische Werkzeuge für GPCR-Signaltransduktion

Antragstellerin Professorin Dr. Diana Imhof
Fachliche Zuordnung Pharmazie
Förderung Förderung von 2019 bis 2023
Projektkennung Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 431459858
 
Erstellungsjahr 2024

Zusammenfassung der Projektergebnisse

Die heterotrimeren Gαβγ-Proteine (Guanin-Nukleotid-bindende Proteine) fungieren in der Regel als molekulare „Schalter“, die als Reaktion auf stimulierte G-Protein-gekoppelte Rezeptoren (GPCRs) verschiedene intrazelluläre Signalwege aktivieren ("einschalten") oder inaktivieren ("ausschalten"). Die Modulation dieser G-Proteine kann durch chemische Mittel wie bioaktive Peptide angeregt werden, die in der Lage sind, Protein-Protein-Wechselwirkungen (PPI) durch Wechselwirkungen mit bestimmten Bindungsstellen innerhalb des Proteins zu hemmen. Obwohl GPCRs wichtige Ziele für die Entwicklung pharmazeutischer Mittel sind (ca. 30 % der von der FDA zugelassenen Medikamente), haben bemerkenswerte Studien gezeigt, dass es sehr schwierig ist, die "nicht-adressierbaren" G-Proteine mit Medikamenten zu behandeln. Die Depsipeptide FR900359 (FR) und YM-254890 (YM) sind die einzigen bekannten spezifischen Inhibitoren, die für G-Proteine beschrieben wurden und speziell auf die Gαq-Untereinheiten abzielen, was die dringende Notwendigkeit unterstreicht, solche Verbindungen für die übrigen Unterfamilien zu entwickeln. In diesem Projekt haben wir uns zunächst auf die Herstellung, funktionelle Charakterisierung und Modulation der Guanin-Nukleotid-Austauschfähigkeit der Gαi/s-Untereinheiten konzentriert. Alle Proteine (Gαi1, Gαs(short) und Gαs(long)) wurden in einem prokaryotischen System rekombinant exprimiert, und zwar mit Hilfe von intern etablierten Protokollen, die zu den bisher höchsten, in der Literatur beschriebenen, Proteinausbeuten führten. Zwei neue nicht-radioaktive und fluoreszenzmarkierte Guanin-Nukleotid-Analoga wurden als hochaffine Binder für das Gαi1-Protein entdeckt, wie Fluoreszenzanisotropie-basierte Assays zeigen. Die Entschlüsselung der grundlegenden biochemischen Unterschiede zwischen den beiden Isoformen des Gαs-Proteins geht der künftigen Analyse weiterer Gα-Untereinheiten voraus. Als zweiter Teil dieses geförderten Projekts wurden zwei verschiedene kombinatorische Peptidbibliotheken gegen Gαi/s-Proteine gescreent. Peptide aus einer kombinatorischen OBOC (one-bead-one-compound)-Bibliothek, wie die lineare Leitverbindung GPM-1 (und deren Derivate), zeigten eine GEM (Guanin-Austausch-Modulator)-ähnliche Aktivität für Gαi/s∙GDP (den jeweils inaktiven Proteinzustand). Eine Reihe bizyklischer Verbindungen, die aus einer OBTC (one-bead-two-compound)-Peptidbibliothek stammten, resultierten in GPM-3, dem ersten Peptid, das als klassen- und zustandsspezifischer GAP (GTPase-aktivierendes Protein)-ähnlicher Modulator von Gαi1∙GMPPNP beschrieben wurde, sowie GPM-2, einem potenziellen GEF (Guaninnukleotid-Austauschfaktor)-Modulator von Gαi1∙GDP. Im Resultat der Forschungsarbeiten zu diesem Projekt werden die oben genannten Treffer als mögliche Prodrugs oder Vorläufermoleküle (Leitstrukturen) für Verbindungen mit verbesserten pharmakologischen Eigenschaften für perspektivische Studien vorgeschlagen.

Projektbezogene Publikationen (Auswahl)

 
 

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