Der Einfluss der Solvatation auf die Struktur von Ion-Peptid-Komplexen, ein Wassermolekül nach dem anderen
Zusammenfassung der Projektergebnisse
Der Einfluss von elektrischen Feldern von Metallionen auf die Struktur und Funktion von Biomolekülen ist ein bekanntes, aber wenig verstandenes Phänomen. Ein Beispiel sind Enzyme, deren katalytische Funktion stark von lokalen elektrischen Feldern im Bereich um das aktive Zentrum abhängt. Durch die Komplexität der kondensierten Phase fehlt oft ein Verständnis der Funktion dieser komplexen Systeme auf molekularer Ebene. Die Untersuchung kleinerer Modellsysteme gepaart mit der schrittweisen Erhöhung der Komplexität dieser, um aussagekräftige Vergleiche zu den biologisch relevanten Systemen ziehen zu können, ist ein Weg so ein Verständnis zu erlangen. Die Solvatation von Alkali Metallion-Peptidkomplexen ist ein gutes Beispiel für ein simples Modelsystem, da die Komplexität durch Verlängerung der Peptidkettenlänge und Vergrößerung der Solvathülle schrittweise erhöht werden kann. Durch Variation des Metallions kann dann der Einfluss dieser auf molekularer Ebene untersucht werden, was in diesem Projekt mit kryogener Infrarot-Wirkungsspektroskopie in der Gasphase erfolgte. Selbst in einem Peptid so klein wie Diglycin hat das elektrische Feld von Metallionen einen direkten Einfluss auf die Struktur des Komplexes. Je kleiner das Ion, desto größer ist das elektrische Feld, welches auf das Peptid wirkt, bedingt durch den kleineren Abstand zwischen Metallion und Peptid. Das elektrische Feld des Metallions polarisiert die Bindungen im Peptid, was zu einer Änderung der Stärke einer Wasserstoffbrückenbindung im Rückgrat des Peptides führt. Diese Wasserstoffbrückenbindung ist am stärksten für Li+ und am schwächsten für K+ aufgrund dieser Unterschiede im elektrischen Feld. Dies ist besonders interessant, da das Metallion auf der anderen Seite dieser Wasserstoffbrückenbindung an das Molekül bindet, was bedeutet, dass die Beeinflussung der Bindungsstärke aus der Ferne erfolgt, was den langreichweitigen Einfluss dieser elektrostatischen Wechselwirkung zwischen Metallion und Peptide unterstreicht. Durch Solvatation verringert sich die Stärke dieser Wasserstoffbrückenbindung im Rückgrat des Peptides, obwohl das Wasser an das Metallion ohne direkte Peptidwechselwirkung bindet. Dies ist ein Resultat aus der Abstandsvergrößerung zwischen Metallion und Peptid, da das Wasser das Metallion vom Peptid bildlich gesehen „wegzieht“. Dies ist anders für den Komplex bestehend aus K+ und Diglycin mit einem Wassermolekül, da das Wasser dort bedingt durch den größeren Abstand von Metallion zu Peptid eine zusätzliche Wechselwirkung mit dem Peptid eingehen kann. Dies verdeutlicht, dass der geringere elektrostatischen Einfluss des Metallions eine größere strukturelle Flexibilität ermöglicht. Dieser Unterschied in der Flexibilität steht im Zusammenhang mit der Permeabilität von K+ in Kalium-Ionenkanälen. Mit steigendem Grad an Solvatation steigt die Konkurrenz von Solvens-Peptid und Solvens- Metallion Wechselwirkung, weil verschiedene Bindungsstellen möglich werden. Durch einen stärkeren Abfall der elektrischen Feldstärke für das kleinste Metallion Li+ bei Solvatation benötigt es nur zwei Wassermoleküle, um die präferierte Peptidkonformation im Komplex zu ändern, wohingegen drei Wassermoleküle für die größeren Metallionen benötigt werden. Solvatation verringert aber nicht nur die Stärke der Wasserstoffbrückenbindung im Rückgrat des Peptids, sondern auch die intermolekulare Wasserstoffbrückenbindungsstärke zwischen Wasser und Peptid, was den strukturellen Einfluss der Metallionen auf die Peptide mit zunehmender Solvatation verringert. Dies initiiert den Beginn der Fülle an Strukturflexibilität von bei größeren Wasserclustern.
Projektbezogene Publikationen (Auswahl)
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AN INTERNAL AFFAIR: THE INFLUENCE OF INTRAMOLECULAR HYDROGEN BONDING ON THE STRUCTURE OF METAL-ION-PEPTIDE COMPLEXES. Proceedings of the 2022 International Symposium on Molecular Spectroscopy, 1-1. University of Illinois at Urbana-Champaign.
Meyer, Katharina; Garand, Etienne & Nickson, Kathleen
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The impact of the electric field of metal ions on the vibrations and internal hydrogen bond strength in alkali metal ion di-and triglycine complexes. The Journal of Chemical Physics, 157(17).
Meyer, Katharina A. E.; Nickson, Kathleen A. & Garand, Etienne
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“A Little Friendly Competition: The Influence of Intramolecular Hydrogen Bonding on the Structure of Metal-Ion-Peptide Complexes and the Impact of Solvation”, Bunsen-Tagung, September 2022, Gießen, Germany.
K. A. E. Meyer & E. Garand
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AN ELECTRIC AFFAIR: THE IMPACT OF SOLVATION ON THE STRUCTURE OF METAL ION-PEPTIDE COMPLEXES. Proceedings of the 2023 International Symposium on Molecular Spectroscopy, 1-1. University of Illinois at Urbana-Champaign.
Meyer, Katharina & Garand, Etienne
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“An electric affair: The impact of solvation on the structure of metal ion-peptide complexes”, Bunsen-Tagung, June 2023, Berlin, Germany.
K. A. E. Meyer & E. Garand
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„Oh so electric: How water solvation influences the structure and electric field strength in metal ion-peptide complexes”, GRC on Gaseous Ions, February 2023, Ventura, California, USA.
K. A. E. Meyer & E. Garand
