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Funktion von NOT9B und CCR4-NOT bei der Phytochrom A-abhängigen Photomorphogenese

Fachliche Zuordnung Pflanzenphysiologie
Förderung Förderung von 2020 bis 2023
Projektkennung Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 453030721
 
Erstellungsjahr 2023

Zusammenfassung der Projektergebnisse

Phytochrome (phys) sind Photorezeptoren in Pflanzen für Rot (R)- und Dunkelrotlicht (FR), die eine entscheidende Rolle bei der Anpassung von Wachstum und Entwicklung an Veränderungen in der Umwelt spielen. Sie werden im inaktiven Pr-Zustand synthetisiert und wandeln sich bei Absorption von Licht in den physiologisch aktiven Pfr-Zustand um. In Samenpflanzen, Moosen und Farnen werden die Phytochrome in der Regel von kleinen Genfamilien kodiert, die in Arabidopsis aus PHYA-E besteht. PhyA und phyB sind die wichtigsten Phytochrome, die an der Regulierung von Wachstum und Entwicklung beteiligt sind, einschließlich Samenkeimung, De-etiolierung, Blühinduktion und Reaktion auf Beschattung. PhyB ist der Hauptrezeptor für R-Licht, während phyA für die Wahrnehmung von FR-Licht und Licht sehr geringer Intensität erforderlich ist. Phytochrome befinden sich im inaktiven Zustand im Cytosol und werden bei Aktivierung durch Licht in den Zellkern verlagert. Zwei nachgeschaltete Signalwege im Zellkern, die die Phytochrom-vermittelte Lichtwahrnehmung mit der Regulierung der Genexpression verbinden, sind gut beschrieben. Mitglieder der PIF-Unterfamilie der bHLH-Transkriptionsfaktoren inhibieren Lichtreaktionen und der COP1/SPA E3-Ubiquitin-Ligase-Komplex markiert aktivierend wirkende Faktoren für den Abbau im Proteasom. Durch Licht aktivierte Phytochrome unterdrücken die Wirkung von PIFs und COP1/SPA und fördern dadurch die nachgeschaltete Signalleitung. In den vergangenen Jahren haben wir eine Reihe von Proteinen identifiziert, die phyA und/oder phyB im aktiven Zustand binden, was darauf hindeutet, dass diese Proteine eine Rolle in alternativen Signalwegen spielen könnten, die nicht von PIF und COP1/SPA abhängen. Im vorliegenden Bericht beschreiben wir NOT9B, eine Komponente des CCR4-NOT-Komplexes, als neue phyA-Signalkomponente. Die not9b loss-of-function-Mutante ist leicht überempfindlich für FR-Licht und teilweise nicht in der Lage, die Photomorphogenese im Dunkeln vollständig zu unterdrücken. Im Gegensatz dazu sind Linien, die NOT9B überexprimieren, weniger empfindlich gegenüber FR-Licht, was darauf hindeutet, dass NOT9B ein negativer Regulator der phyA-Signalübertragung ist. Mithilfe von Y2H-, pull down- und Mikroskopie-Ansätzen konnten wir zeigen, dass dieselbe Bindestelle in NOT9B für die Interaktion mit phyA und NOT1, dem scaffold- Protein des CCR4-NOT-Komplexes, erforderlich ist. Dies veranlasste uns zu prüfen, ob phyA die Assoziation von NOT9B mit dem CCR4-NOT-Komplex kontrollieren kann. Tatsächlich konkurriert das durch Licht aktivierte phyA mit NOT1 um die Bindung an NOT9B, was zu einer teilweisen Dissoziation von NOT9B von CCR4-NOT bei Licht führt. Wir vermuten, dass der CCR4-NOT-Komplex die Lichtsignalleitung unterdrückt und die Bindung von phyA an NOT9B eine teilweise Inaktivierung des CCR4-NOT-Komplexes bewirkt und so die Photomorphogenese fördert.

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