Kristallisation eines neuen Typs von Porenproteinen der äußeren Chloroplastenmembran

• Antragstellerin: Professorin Dr. Petra Fromme
• Fachliche Zuordnung: Pflanzenwissenschaften
• Förderung: Förderung von 1998 bis 2002
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5089352

Membranproteine erfüllen wesentliche Funktionen in lebenden Organismen. Sie sind unter anderem an den Primärprozesen der Photosynthese und der Atmungskette beteiligt, dienen als Rezeptoren und steuern aktiv den Import und Export von Substanzen in die Zelle. Wesentlich für das Verständnis des Aufbaus und der Funktion dieser lebenswichtigen Proteine ist die Kenntnis ihrer Struktur. Die Strukturen von mehr als 2000 löslichen Proteinen sind bisher durch Röntgenstrukturanalyse aufgeklärt worden, dem stehen weniger als 10 Strukturen von Membranproteinen gegenüber. Unter diesen befindet sich nur das Porin als Vertreter der Transportproteine. In diesem Forschungsvorhaben soll ein neuer Typ von Membranpore, eine Pore der äußeren Chloroplastenmembran kristallisiert werden. Kristalle dieser Poren sollen dann die Basis für Röntgenstrukturuntersuchungen darstellen. Dieses Protein zeigt keine Sequenzhomologie zu den bisher kristallisierten Porinen. Sekundärstrukturvoraussagen aufgrund der Primärsequenz postulieren keine kombinierte Struktur von a-Helices und ß-Faltblättern im transmembranen Bereich, die in keinem er bisher kristallisierten Membranproteine gefunden wurde. Eine Bestimmung der Struktur würde daher erstmals Aufschluß über diesen neuen Typ von Membranproteinen geben.

• DFG-Verfahren: Sachbeihilfen