Functional analysis of the members of the sulfurtransferase/rhodanese multi protein family in Arabidopsis

• Antragstellerin: Professorin Dr. Jutta Papenbrock
• Fachliche Zuordnung: Evolution und Systematik der Pflanzen und Pilze
• Förderung: Förderung von 1999 bis 2009
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5168838

Sulfurtransferasen sind eine Gruppe von Enzymen, die in Pflanzen, Tieren und Bakterien weit verbreitet sind. Sie katalysieren den Transfer eines Schwefel-Atoms von einem Sulfan-Schwefel enthaltenden Donormolekül auf ein thiophiles Akzeptormolekül. Rhodanese, die am besten charakterisierte Sulfurtransferase, wird definiert über ihre in-vitro-Aktivität als Thiosulfat:Cyanid-Sulfurtransferase. Mehrere physiologische Funktionen werden für diese Enzyme diskutiert: Sie könnten daran beteiligt sein, die Redoxzentren in Eisen-Schwefel-Proteinen bereitzustellen. In der assimilatorischen Sulfatreduktion übernehmen sie möglicherweise als Transfermolekül die Übergabe eines an einen Träger gebundenen Sulfid-Moleküls auf O-Acetyl-L-Serin unter Bildung von Cystein. Weiterhin wird den Enzymen eine Rolle in der Entgiftung von Cyanid zugesprochen. Trotz dieser vielfältigen potentiellen Aufgaben im Sulfatstoffwechsel liegen keine molekularen Daten über Sulfurtransferasen Höherer Pflanzen vor. Auch Daten über die Genexpression von Sulfurtransferasen und zugehöriger Enzymaktivität in tierischen Organismen und Bakterien sind spärlich oder widersprüchlich, obwohl die Enzyme offenbar eine essentielle Rolle in allen Organismen einnehmen. Diese Wissenslücken gilt es zu schließen, zumal das Potential dieser Enzyme noch gar nicht abzusehen ist.

• DFG-Verfahren: Sachbeihilfen