Teilschritte des Protonentransfers durch den Cytrochrom-bc1-Komplex und die ATP-Synthase von Rhodobacter capsulatus

• Antragsteller: Professor Dr.-Ing. Wolfgang Junge
• Fachliche Zuordnung: Biophysik
• Förderung: Förderung von 1999 bis 2003
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5173980

Die vorliegenden molekularen Strukturmodelle erlauben das Wiederaufgreifen klassisch-bioenergetischer Fragestellungen auf höherem (d.h. molekularem) Niveau. Der Antrag richtet sich auf Teilschritte des Protonentransfers durch die "Protonenpumpe" Ubiquinol-Cytochrom-c1 Oxidoreduktase (Cytrochrom-bc1-Komplex) und den "Protonenverbraucher und chemischen Generator" ATP-Synthase, FOF1. Beide Systeme sollen in demselben Organismus, dem phototrophischen Bakterium Rhodobacter capsulatus, untersucht werden. Das Bakterium liefert ein um mindestens eine Größenordnung besseres Signal/Rauschverhältnisses bei Blitzlichtphotometrie, Blitzlichtelektrometrie und beim Luminiszenznachweis der ATP-Synthese als Thylakoide, die wir früher untersucht hatten. Protolytische Teilreaktionen im Kontakt mit den beiden die Kopplungsmembran begrenzenden Wasserphasen, Ladungstransfers und die ATP-Synthese in Elementarakten werden mit sehr hoher zeitlicher und örtlicher Auflösung verfolgt. Ziel dieser Arbeiten ist es, die protonischen Teilschritte des Pumpvorganges und des Rückflußes von Protonen unter Arbeitsleistung weitaus genauer als bisher aufzulösen und bestehende molekulare Modelle für die Funktion des Cytochrom- bc1 -Komplexes (funktionelle Dimerisierung? Bewegung von Untereinheiten gegeneinander) bzw. der ATP-Synthase (Protonentransport durch einen umlaufenden Ring der Untereinheiten c und die elastische Kopplung der Rotation dieses Ringes mit der ATP-Synthese) von der protonischen Seite her kritisch zu überprüfen.

• DFG-Verfahren: Sachbeihilfen