Kristallisation und Röntgenstrukturanalyse an ausgewählten Membranproteinen: 2 neuronalen Zelloberflächenproteinen, dem Siderophorrezeptor FhuA der bakteriellen äußeren Membran sowie einem Maltosetransportkomplex der bakteriellen Zytoplasmamembran

• Antragsteller: Professor Dr. Wolfram Welte
• Fachliche Zuordnung: Biochemie
• Förderung: Förderung von 1997 bis 2002
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5462487

Ziel dieses Projektes ist es, atomare Strukturen von Membranproteinen aus drei ausgewählten Klassen aufzuklären:- Es wird erwartet, daß die Aufklärung der atomaren Struktur geeignet gewählter Fragmente der extrazellulären Domänen von Axonin-1, NgCAM, NrCAM und Neurolin, sowie von Komplexen, eine Basis dafür bilden wird, um molekulare Grundlagen von Wegfindungsprozessen zu verstehen.- Aus der von uns im vergangenen Antragszeitraum aufgeklärten Struktur von FhuA haben wir einen molekularen Mechanismus vorgeschlagen, mit welchem der Siderophor-Fe3+-Komplex mit Hilfe von Energie aus dem elektrochemischen Gradienten der Zytoplasmamembran durch die Außenmembran transportiert wird. Durch gezielte Mutationen und anschließende funktionelle und strukturelle Untersuchungen wollen wir Beweise für den vorgeschlagenen Mechanismus erbringen.- Die Kenntnis der atomaren Struktur erlaubt, die Struktur vieler verwandter ABC-Transporter vorherzusagen und Modelle des Transportmechanismus vorzuschlagen.

• DFG-Verfahren: Forschungsgruppen
• Teilprojekt zu: FOR 216: Struktur und Funktionssteuerung an zellulären Oberflächen