Charakterisierung eines neuen exportspezifischen Chaperons von Bacillus subtilis

• Antragsteller: Professor Dr. Jörg P. Müller
• Fachliche Zuordnung: Stoffwechselphysiologie, Biochemie und Genetik der Mikroorganismen
• Förderung: Förderung von 1999 bis 2009
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5201950

• Erstellungsjahr: 2008

Zusammenfassung der Projektergebnisse

Keine Zusammenfassung vorhanden

Projektbezogene Publikationen (Auswahl)

• 1999. Effects of pre-protein overexpression on SecB synthesis in Escherichia coli. FEMS Microbiol. Lett.,176, 219-227
  J. Müller
  
• 2000. CsaA specifies a novel secretory chaperone of Bacillus subtilis. Microbiology, 146, 77-88
  J. Müller, S. Bron, G. Venema, J. M. van Dijl
  
• 2000. Interaction of Bacillus subtilis CsaA with SecA and precursor proteins. Biochemical J. 348, 367- 373
  J. Müller, J. Ozegowski, S. Vettermann, J. Swaving, K. van Wely, A. J. M. Driessen
  
• 2001. Evidence that SecB enhances the activity of SecA. Biochemistry, 40, 3674-3680
  J. Kim, A. Miller, L. Wang, J. Müller, D. A. Kendall
  
• 2001. The crystal structure of the ttCsaA protein: a bifunctional protein with export-related chaperone and tRNA-binding activities. EMBO J. 20, 562-569
  S. Kawaguchi, J. Müller, D. Linde, S. Kuramitsu, T. Shibata, Y. Inoue, D. G. Vassylyev, and Shigeyuki Yokoyama
  
• 2003. Characterisation of preYvaY export reveals differences in the substrate specificities of Bacillus subtilis and Escherichia coli leader peptidases. FEMS Microbiol. Lett. 227, 149-156
  D. Linde, L. Marischen , J. Müller
  
• 2003. Interaction of the Bacillus subtilis chaperone CsaA with the secretory protein YvaY. FEMS Microbiol. Lett., 226, 93-100
  D. Linde, R. Volkmer-Engert , S. Schreiber, J. Müller
  
• 2003. Proteinsekretion in Bacillus subtilis - Bazillen als industrielle Arbeitstiere, BIOforum pp.197-199
  J. Müller