Charakterisierung von Proteinadsorbaten auf festen Oberflächen unter Einfluß erhöhter Drücke und Temperaturen

• Antragsteller: Professor Dr. Claus Czeslik
• Fachliche Zuordnung: Physikalische Chemie von Molekülen, Flüssigkeiten und Grenzflächen, Biophysikalische Chemie
• Förderung: Förderung von 1999 bis 2003
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5205482

Ein Verständnis der Proteinaffinität fester Oberflächen auf molekularer Ebene ist in vielen Bereichen wünschenswert, wie z. B. bei der Herstellung von künstlichen Implantaten, Immunoassays oder Enzymkatalysatoren. Bisherige Untersuchungen zur Proteinadsorption sind fast ausschließlich bei Raumtemperatur und stets bei Normaldruck durchgeführt worden. Im Rahmen des Habilitationsprojektes sollen dagegen systematisch temperatur- und druckabhängige Messungen zur Struktur und Dynamik von Proteinadsorbaten sowie zur Thermodynamik des Adsorptionsprozesses durchgeführt werden. Hieraus lassen sich detaillierte Informationen über die verschiedenen Faktoren gewinnen, die für eine Proteinadsorption auf festen Oberflächen verantwortlich sind. Es ist geplant, eine Hochdruck-Meßzelle für optische Untersuchungsmethoden zu konstruieren und ein optisches HochdruckReflektometer aufzubauen, das die Ermittlung der Masse adsorbierten Proteins in Abhängigkeit von Temperatur und Druck erlaubt. Weitere Untersuchungsmethoden wie die TIR-FluoreszenzSpektroskopie, Neutronen-Reflektometrie und Raman-Spektroskopie werden eingesetzt, um Konformation und Dynamik adsorbierter Proteinmoleküle, Dichteprofile von Proteinadsorbaten sowie Protein-Substrat-Wechselwirkungen aufzuklären.

• DFG-Verfahren: Sachbeihilfen
• Beteiligte Person: Professor Dr. Roland Winter