Studien der Protein-Nukleinsäure-Wechselwirkungen mit den Mitteln der makromolekularen Kristallographie

• Antragsteller: Professor Dr. Udo Heinemann, Ph.D.
• Fachliche Zuordnung: Biochemie
• Förderung: Förderung von 1999 bis 2002
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5206902

Die von uns kürzlich strukturell charakterisierten archaebakteriellen Histone HMfA und HMfB bilden sehr wahrscheinlich eine Nukleosomen-ähnliche Struktur unter Beteiligung von zwei HMf-Dimeren und etwa 60 bp doppelsträngiger DNA aus. Die Struktur dieses Protein-DNA-Komplexes soll durch Kristallstrukturanalyse bestimmt werden. In Wirbeltieren sind Transkriptionsfaktoren aus der Familie NF-kB/Rel an der Aktivierung einer großen Zahl von Genen beteiligt. Ihre Kernlokalisation und damit die transkriptionsstimulierende Wirkung wird durch spezifische Inhibitoren der IkB-Familie reguliert. Unser Ziel ist, die Kristallstruktur des Proteins IkBb und/oder seines Komplexes mit NF-kB zu bestimmen. Komponenten des Cap-bindenden Komplexes der Hefe. Die m7G-CapStruktur der mRNAs und U snRNAs wird von den Proteinen CBP20 und CBP80 des Cap-bindenden Komplexes (CBC) erkannt. Bindung des CBC an die Cap-Struktur ist für das Spleißen von RNA-Vorläufern und Export aus dem Zellkern erforderlich. Beginnend mit CBP20 möchten wir Komponenten des CBC aus Hefe in ihrer dreidimensionalen Struktur charakterisieren.

• DFG-Verfahren: Sachbeihilfen