Enzymkatalyse der flavinabhängigen Pyrrol-2-carboxylat Monooxygenasen aus Arthrobacter sp. und Rhodococcus sp.

• Antragsteller: Dr. Thomas Schräder
• Fachliche Zuordnung: Mikrobiologie, Virologie und Immunologie
• Förderung: Förderung von 1999 bis 2003
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5220151

Der aerobe Abbau von Pyrrol-2-carboxylat wird bei den Gram-positiven Bakterien Arthobacter sp. und Rhodococcus sp. durch eine Hydroxylierung des Substrats zum 5-OH-Pyrrol-2-carboxylat eingeleitet. Diese NADH- und Sauerstoff-abhängige Reaktion wird jeweils von einer flavinabhängigen Monooxygenase katalysiert, die als einzigen Redox-Kofaktor ein FAD besitzt, das direkt an der Substrathydroxylierung beteiligt ist. Bei Arthrobacter sp. wird diese Reaktion von einem Einkomponenten Enzym (60 kDa), bei Rhodococcus sp. von einem Zweikomponenten Enzym katalysiert (54 und 18,7 kDa). Damit gehört letzteres zur kürzlich gefundenen Klasse der flavinabhängigen Zweikomponenten Monooxygenasen. Die vorliegenden Daten für diese Enzyme deuten darauf hin, daß die Art der FAD-Bindung, der Elektronenfluß und damit auch die Enzymkatalyse von der der "klassischen" flavinabhängigen Einkomponenten Monooxygenasen abweicht. In dem beantragten Projekt soll die Funktion der Komponenten der beiden Pyrrol-2-carboxylat Monooxygenasen bei der Enzymkatalyse vergleichend untersucht werden. Nach Aufklärung der Primärstruktur beider Enzyme soll durch molekularbiologische und biochemische Untersuchungen sowie kinetische und spektroskopische Analysen Informationen über das FAD-bindende katalytische Zentrum und den Elektronenfluß bei der Katalyse gewonnen werden.

• DFG-Verfahren: Sachbeihilfen
• Beteiligte Person: Professor Dr. Jan Remmer Andreesen