Elektronen-Paramagnetische-Resonanz-Spektroskopie (EPR) zur Charakterisierung der Struktur und Funktion biologischer Übergangsmetallionen (Schwerpunkt Multimetall-Enzyme)

• Antragsteller: Professor Dr. Peter M. H. Kroneck
• Fachliche Zuordnung: Organische Molekülchemie - Synthese, Charakterisierung
• Förderung: Förderung von 2000 bis 2003
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5227036

Es sollen die elektronische Struktur und Funktion von Übergangsmetallionen in Multimetall-Enzymen aufgeklärt werden. Es sind dies bevorzugt Enzyme, bei denen eine hochaufgelöste Röntgenstruktur vorliegt resp. in Bearbeitung ist: (i) Cytochrom c Nitrit-Reduktase (c-NIR, ein Pentahämenzym); (ii) N2O-Reduktase (N2OR, ein Multikupferprotein) und Mutantenproteine, (iii) Nonahämprotein und (iv) das Fe-S-Flavoprotein Adenosin-5'phosphosulfat-Reduktase (APSR). EPR-Untersuchungen sind vorzüglich geeignet, um präzise Aussagen über die räumliche und elektronische Struktur (Art des Metalls, Oxidationszustand, Koordinationsgeometrie, Art der Liganden) des Metallzentrums zu machen. Die EPR-Experimente werden ergänzt durch Untersuchungen mittels UV/VIS-, ENDOR-, Resonanz-Raman- und Mößbauer-Spektroskopie in Kooperation mit europäischen und außereuropäischen Arbeitsgruppen. Dieses Vorgehen hat sich in der Vergangenheit bestens bewährt und wird als äußerst erfolgreich angesehen, da die Erfahrungen auf den Gebieten der Bioanorganischen Chemie, der Biochemie und Physikalischen Chemie kombiniert und optimal eingesetzt werden können.

• DFG-Verfahren: Sachbeihilfen
• Großgeräte: EPR-Meßplatz
• Gerätegruppe: 1770 Elektronenspinresonanz-Spektrometer (EPR, ESR)