Tryptophan-Glykokonjugate in Lebensmitteln

• Antragsteller: Professor Dr. Markus Herderich
• Fachliche Zuordnung: Lebensmittelchemie
• Förderung: Förderung von 1995 bis 2002
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5229522

In der zurückliegenden Förderperiode demonstrierten wir erstmals die Glykosylierung der Aminosäure Tryptophan; mittels umfangreicher HPLC-MS/MS- und 2D-NMR-Analysen konnte die Strukturaufklärung der dabei gebildeten glyko-Tetrahydro-b-Carboline, N-Glykoside und C-Glykosylkonjugate erfolgreich abgeschlossen werden. Die bereits vorliegenden Daten belegen, daß die Glykosylierung von Tryptophan am Indolring sowohl unselektiv (die meisten bisher untersuchten Lebensmittel) als auch enzy- atisch und damit hoch selektiv (im Menschen und in Erzeugnissen aus Birnenobst) erfolgen kann. Im Rahmen dieses Folgeantrages ist geplant, durch die breit angelegte Analyse von Früchten, Blättern und weiterverarbeiteten pflanzlichen Erzeugnissen selektive Tryptophan-"Glykosylierer" speziell unter den Obst-liefernden Rosaceae zu identifizieren. Mit diesen Untersuchungen sollen die Grundlagen zur Charakterisierung der für diese Reaktion verantwortlichen - und bisher gänzlich unbekannten - pflanzlichen Enzymsysteme geschaffen werden. Einen weiteren Schwerpunkt im Antragszeitraum wird die Untersuchung der Glykosylierung von proteingebundenem Tryptophan darstellen. Mit dem Nachweis derartiger Proteinmodifikationen kann sich unser Wissensstand bezüglich der relevanten Strukturen von "Advanced Glycation Endproducts" (AGE) entscheidend erweitern lassen; gleichzeitig wird so die Bedeutung der biologischen Maillardreaktion zur Funktionalisierung pflanzlicher Proteine, einem weitgehend unbeachteten Arbeitsgebiet, erschlossen.

• DFG-Verfahren: Sachbeihilfen