Kristallstrukturanalyse von Enzymen, die an der dissimilatorischen Sulfatreduktion beteiligt sind

• Antragsteller: Privatdozent Dr. Ulrich Ermler
• Fachliche Zuordnung: Biophysik
• Förderung: Förderung von 2000 bis 2004
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5237062

Die Umwandlung von Sulfat zu Schwefelwasserstoff wird von einer Gruppe anaerob lebender Mikroorganismen zur Energiegewinnung durchgeführt. Dieser als dissimilatorische Sulfatreduktion bezeichnete Prozeß stellt einen wichtigen Teil des Schwefelkreislaufs der Erde dar. Zu seiner Durchführung sind primär drei Enzyme erforderlich: Die ATP-Sulfurylase, die Adenylylsulfatreduktase und die Sulfitreduktase. ATP-Sulfurylase aktiviert Sulfat mittels ATP. Das entstehende Adenylatphosphosulfat wird von Adenylylsulfatreduktase zu Sulfit reduziert, das schließlich von der Sulfitreduktase zu Schwefelwasserstoff umgesetzt wird. Unser Ziel im Rahmen des beantragten Projekts bzw. die Aufgabe des Doktoranden ist, die Raumstruktur eines dieser drei Enzyme aufzuklären. Dadurch wird die Grundlage geschaffen, die Bindung der Coenzyme an das Enzym exakt zu beschreiben, das aktive Zentrum zu ermitteln und die katalytische Reaktion auf atomarer Basis zu verstehen.Erfolgversprechende Voraussetzungen liegen für die Stukturanalyse der Adenylylsulfatreduktase bereits vor. In Kooperation mit der Arbeitsgruppe von P.M.H. Kroneck in Konstanz wurde das Enzym aus Archaeoglobus fulgidus in großen Mengen isoliert und röntgentaugliche Kristalle erhalten.

• DFG-Verfahren: Sachbeihilfen