Molekulare Grundlagen der spezifischen homo- und heteromolekularen Proteinassoziation: Die strukturelle Charakterisierung von SAM Domänen

• Antragstellerin: Dr. Manuela Schärpf
• Fachliche Zuordnung: Biophysik
• Förderung: Förderung von 2000 bis 2001
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5238524

SAM ("Sterile Alpha Motif") Domänen sind Bestandteil vieler Proteine, deren Funktionen von der Signaltransduktion bis zur transkriptionellen Repression reichen. Die 65-70 Aminosäuren umfassenden Domänen sind Proteinmodule, die an der Proteinassoziation beteiligt sind und sowohl Homo- als auch Heteroassoziate ausbilden. Im geplanten Forschungsvorhaben soll die Assoziation der SAM Domänen Scm und ph aus Drosophila, RAE-28 aus Maus und Ste4p und Byr2p aus S. pombe untersucht werden. Zunächst sollen die Faltung, das Oligomerisierungsverhalten, die Affinität und die Spezfität der SAM Domänen mittels chromatographischer und spektroskopischer Methoden charakterisiert werden. Dann sollen - als Hauptziel dieser Arbeit - die strukturellen und dynamischen Eigenschaften von SAM Domänen, die in Lösung als diskrete, gefaltete Monomere oder Dimere vorliegen, mittels multidimensionaler NMR-Spektroskopie und Moleküldynamik-Simulationen bestimmt werden. Die Charakterisierung dieser Protein-Protein-Wechselwirkungen sollte Folgerungen über die Struktur-Funktionsbeziehung der SAM Domänen und die molekularen Grundlagen der homo- und heteromolekularen Proteinassoziation erlauben.

• DFG-Verfahren: Forschungsstipendien