Strukturaufklärung des porenbildenden Proteins Amoebapore A von Entamoeba histolytica mit Hilfe der NMR-Spektroskopie

• Antragsteller: Professor Dr. Joachim Grötzinger
• Fachliche Zuordnung: Biochemie
• Förderung: Förderung von 2000 bis 2003
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5253548

Amoebapores sind eine Familie von porenbildenden Polypeptiden des Protozoon und humanen Parasiten Entamoeba histolytica, die sowohl antibakteriell wirken als auch zytolytisch für eukaryotische Zellen sind. Sie stellen wesentliche Virulenzfaktoren des Parasiten dar. Ihre Eigenschaft in Membranen Ionenkanäle auszubilden ist in Anbetracht ihrer geringen Größe (77 Aminosäurereste) bemerkenswert. Funktionell und strukturell ähnlich sind die Amoebapores antimikrobiellen Effektormolekülen von zytotoxischen Lymphozyten der Säugetiere, einschließlich des Menschen, namentlich Granulysin und NK-Lysin. Es ist hier geplant die Tertiärstruktur der natürlichen Hauptkomponente Amoebapore A mit Hilfe der NMR-Spektroskopie aufzuklären und damit die Voraussetzung für detaillierte Struktur-Funktionsanalysen der Amoebapores zu schaffen. Derartige von der Tertiärstruktur ausgehende Kenntnisse könnten schließlich für das Design von antimikrobiellen Peptiden gegen antibiotika-resistente Pathogene genutzt werden.

• DFG-Verfahren: Sachbeihilfen
• Beteiligte Person: Professor Dr. Matthias Leippe