Charakterisierung des delta pH-abhängigen Proteintransports in Bacillus subtilis

• Antragsteller: Professor Dr. Jörg P. Müller
• Fachliche Zuordnung: Stoffwechselphysiologie, Biochemie und Genetik der Mikroorganismen
• Förderung: Förderung von 2000 bis 2007
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5254230

Die Translokation von Proteinen durch die Cytoplasmamembran ist ein essentieller Lebensprozeß. Neben dem bekannten und gut charakterisierten Sec-abhängigen Proteinexportweg scheint es eine weitere, für B. subtilis und andere Gram-positive Bakterien bisher nicht beschriebene Route zu geben, die den Export von Proteinen vermittelt. Dieser aus Chloroplasten bekannte Translokationsweg wird von Proteinen genutzt, die sich im Cytoplasma mit Cofaktoren assoziieren und im Gegensatz zum Sec-abhängigen Proteinexport gefaltet exportiert werden. Proteine, die über diesen Translokationsweg exportiert werden, besitzen ein ungewöhnlich langes Signalpeptid, das durch ein spezielles Sequenzmotiv charakterisiert ist. Vorarbeiten haben gezeigt, daß die Phosphodiesterase PhoD ein Bazillus subtilis Protein ist, dessen Signalpeptid ein derartiges Motiv aufweist und offenbar delta pHabhängig transloziert wird. Das Ziel des Forschungsvorhabens ist die Charakterisierung der delta pH-abhängigen Proteinexportroute in B. subtilis am Beispiel von PhoD. Dazu soll der Mechanismus der Translokation von PhoD charakterisiert und die Komponenten dieses Translokationsapparates beschrieben werden. Darüber hinaus soll die Eignung dieser Exportroute zur Sezernierung von ineffizient exportierten biotechnologisch interessanten Proteinen untersucht werden.

• DFG-Verfahren: Sachbeihilfen