Dissimilatorische Sulfat-Aktivierung und -Freisetzung bei Prokaryonten

• Antragsteller: Professor Dr. Hans G. Trüper (†)
• Fachliche Zuordnung: Mikrobiologie, Virologie und Immunologie
• Förderung: Förderung von 1996 bis 2001
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5255286

Sowohl bei der assimilatorischen Sulfatreduktion, die dem Einbau reduzierten Schwefels in die Biomasse vorangeht, als auch bei der dissimilatorischen Sulfatreduktion, bei der Sulfat als terminaler Elektronenakzeptor eines anaeroben Atmungsprozesses dient, muß das biochemisch außerordentlich inerte Sulfat mit ATP zu Adenosin-5'-phosphosulfat (APS) aktiviert werden. Im Gegensatz zu sulfatreduzierenden Organismen müssen photo- oder chemotrophe Schwefeloxidierer das im Stoffwechsel intermediär anfallende, toxische Sulfit als Sulfat ausscheiden. Dies kann in Umkehrung der Sulfatreduktion oxidativ über APS erfolgen, aus dem dann ATP und Sulfat freigesetzt werden. Sowohl der Schritt der Sulfataktivierung zu APS als auch der Schritt der Sulfatfreisetzung aus APS wird durch das Enzym ATP-Sulfurylase katalysiert. Entsprechend der verschiedenen Aufgaben im Stoffwechsel sehen wir uns mehreren funktionell und strukturell verschiedenen Typen dieses Enzyms gegenüber. Im Rahmen des beantragten Projekts soll durch umfassende biochemische, kinetische und molekularbiologische Analysen an den bisher kaum untersuchten ATP-Sulfurylasen aus schwefeloxidierenden und dissimilatorisch sulfatreduzierenden Prokaryonten festgestellt werden, worin die Anpassung an ihre jeweilige Funktion besteht, wie die Regulation der Enzyme in den verschiedenen Stoffwechselwegen erfolgt und ob die ATP-Sulfurylasen, die in gegenläufigen Stoffwechselwegen genutzt werden, einen gemeinsamen evolutionären Ursprung haben.

• DFG-Verfahren: Sachbeihilfen