Strukturierte Abscheidung anorganischer Moleküle auf 2D-kristallinen Proteinschichten - Biomineralisation in vitro

• Antragsteller: Dr. Harald Engelhardt
• Fachliche Zuordnung: Biochemie
• Förderung: Förderung von 2000 bis 2005
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5269692

Mineralisierungen von Proteinen können unter moderaten Reaktionsbedingungen in löslichen Systemen in vitro vorgenommen werden. Dabei sind die Wechselwirkungen der Cluster mit der Proteinoberfläche noch weitgehend ungeklärt. Ziele dieses Projekts sind, die Möglichkeiten der Mineralisierung, vor allem der Metallisierung von Proteinen in Lösung zu untersuchen, die Cluster mit hoher Ortsauflösung zu lokalisieren, die Wechselwirkungen mit Aminosäureresten durch chemische Modifikationen und durch Einsatz molekularbiologischer Methoden (Mutagenese) aufzuklären, und die Kenntnisse zu nutzen, um Metallcluster gezielt und größenkontrolliert abscheiden zu können. Als Objekte werden stabile zweidimensionale (2D) Kristalle eines bakteriellen Oberflächenproteins (S-Layer) und kristallisierbare Porenproteine der äußeren Membran von Bakterien eingesetzt, wobei angestrebt wird, die Cluster kontrolliert in die Poren abzuscheiden (Nanoreaktoren). Die räumliche Verteilung der Metallcluster wird mit Hilfe von Elektronenkristallographie und in geeigneten Fällen auch mit Röntgenkristallographie analysiert. Die 2D-kristallinen, kontrolliert mineralisierten Proteinschichten können zu lateralen Strukturierungen von anorganischen Oberflächen übertragen werden.

• DFG-Verfahren: Sachbeihilfen