Topochemisch kontrollierte Abscheidung von Metallmikrokristalliten auf Proteinoberflächen. Grundlagen und Anwendungen

• Antragstellerin: Professorin Dr. Sevil Weinkauf (†)
• Fachliche Zuordnung: Biochemie
• Förderung: Förderung von 2000 bis 2005
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5270098

Bei der Vakuumkondensation von Metallen auf hydratisierten Proteinoberflächen (Dekoration) und bei deren Abscheidung aus ionischen Lösungen kommt es zu einer ortsspezifischen Bildung von Metallkristalliten (1-2 nm). Die topochemischen Faktoren, welche die Lage der Cluster bestimmen, sind bisher nicht bekannt. Zur Untersuchung dieser Faktoren eignet sich der Enzymkomplex Lumazinsynthase besonders gut, da seine Struktur bekannt ist und die Lage der Metallkristallite zu den Aminosäuren der Oberfläche korreliert werden können. Zudem ist es möglich, das Affinitätsprofil der Oberfläche gezielt zu verändern. Im Vordergrund des Projekts stehen elektronenmikroskopische Untersuchungen zur Topochemie der Metallabscheidungsorte an Lumazinsynthasen aus unterschiedlichen Organismen ("natürlich variierte" Oberflächen), und an Lumazinsynthasen mit Oberflächen, die molekularbiologisch oder chemisch verändert werden. Die daraus resultierenden Erkenntnisse sollen zum besseren Verständnis der Kontrolle der Kristallitbildung anorganische Moleküle durch biologische Makromoleküloberflächen beitragen. Außerdem soll die Dekorationsmethode zur Untersuchung von Proteinadsorbatschichten auf Festkörper und zur Herstellung möglichst ungestörter 2-dimensional geordneter Ensembles von Metallmikrokristallen eingesetzt werden.

• DFG-Verfahren: Sachbeihilfen
• Beteiligte Person: Professor Dr. Adelbert Bacher