Von der Proteindynamik zur Biomineralisation Kraftmikroskopische und biochemische Untersuchungen molekularer Prozesse

• Antragstellerin: Professorin Dr. Monika Fritz
• Fachliche Zuordnung: Biochemie
• Förderung: Förderung von 2000 bis 2002
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5294464

Proteine sind keine starren Gebilde, sondern bewegen sich, thermisch getrieben oder chemisch aktiviert, in ihrem Konformationsraum. Abhängig von ihrer Sequenz, Sekundär- und Tertiärstruktur und natürlich auch von gebundenen Liganden hat ein Protein mechanische Eigenschaften, die einen Einfluss auf seine Formfluktuationen haben. Solche Strukturänderungen können die Funktion von Proteinen stark beeinflussen. Formfluktuationen und konformationelle Strukturänderungen sollen untersucht werden, um einen weiteren Einblick in die Funktion von Proteinen zu erlangen. Langsame Konformationsänderungen im Bereich von Millisekunden haben sich bis jetzt aus Mangel an geeigneten Instrumenten weitgehend der Betrachtung entzogen. Die Kraftmikroskopie soll nun eingesetzt werden, um nicht nur native, biologische Strukturen mit hoher räumlicher Auflösung zu untersuchen, sondern auch Formfluktuationen von einzelnen Proteinmolekülen im Millisekundenbereich zu detektieren. Dies soll an ruhenden und aktiven Retinalproteinen im zweidimensionalen Kristall und an Proteinen im Polymer/Keramik-Verbundsystem Perlmutt untersucht werden. Die Funktionsweise des Kraftmikroskops soll weiter verbessert werden, um es den jeweiligen Fragestellungen noch besser anzupassen.

• DFG-Verfahren: Forschungsstipendien