Langsame Formfluktuationen der Retinalproteine Bakteriorhodopsin und Halorhodopsin im Photozyklus

• Antragstellerin: Professorin Dr. Monika Fritz
• Fachliche Zuordnung: Biophysik
• Förderung: Förderung von 2001 bis 2004
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5308890

Proteine sind keine starren Strukturen, sondern fluktuieren, thermisch getrieben in ihrem Konformationsraum. Diese Formfluktuationen hängen von verschiedenen Umgebungsparametern und vom jeweiligen Zustand, in dem sich das Protein befindet, ab. So unterscheiden sich Formfluktuationen im Ruhezustand von Formfluktuationen im aktiven Zustand. Hier werden lichtinduzierte Strukturfluktuationen von einzelnen, nativen Retinalproteinen mit dem Kraftmikroskop verfolgt werden, während parallel der Stromfluss durch sie gemessen wird. Cystein Mutanten von Bakteriorhodopsin werden verwendet werden, um die zweidimensionalen "patches" gerichtet auf ein Goldsubstrat aufzubringen. Der Transport von Protonen über das Bakteriorhodopsin soll mit Hilfe einer Goldelektrode gemessen werden. Gleichzeitig sollen die Konformationsänderungen des Proteins nach einem Lichtblitz mit dem Kraftmikroskop gemessen werden. Weiterhin sollen die Konformationsänderungen von einzelnen, nativen Halorhodopsinmolekülen nach der Aktivierung mit dem Kraftmikroskop gemessen werden.

• DFG-Verfahren: Sachbeihilfen