Kristallisierung und Lokalisierung von Perlucin - ein Hauptproblem im Polymer/Mineral-Verbundmaterial. Perlmutt der Seewasserschnecke Haliotis laevigata
Zusammenfassung der Projektergebnisse
Während der drei Förderphasen des Schwerpunktes “Prinzipien der Biomineralisation“ wurden Präparationsmethoden für mehrere biomineralisierende Proteine entwickelt. Es wurden zu den bereits bekannten Proteine Perlucin und Perlustrin, drei weitere Proteine (Perlinhibin, Perlwapin und Perlbikunin) in Kooperation mit Herrn Dr. Karlheinz Mann sequenziert (Edmann-Abbau) und die Wechselwirkungen zwischen den aufgereinigten Proteinen, gelösten Ionen und Kristalloberflächen ermittelt. Dazu wurden Präzipitations- Assays und kraftmikroskopische Messungen durchgeführt. Unterschiedliche Morphologien der Kristalle unter dem Einfluss der löslichen Proteine konnten auf der mesoskopischen und auf der molekularen Skala konnten gezeigt werden. Es wurden Cokristallisierungsversuche mit unterschiedlichen Methoden durchgeführt und festgestellt, dass die lösliche organische Matrix die Kristallisation von Calciumcarbonat in hoch-übersättigten Lösungen (10 bis 30x) inhibiert. Bei Einführung der unlöslichen Matrix kristallisiert Aragonit auf und zwischen den organischen Schichten aus und bildet ein perlmuttähnliches Verbundmaterial. Damit wurde die Basis geschaffen, an der Entwicklung neuer Materialien zu arbeiten.
Projektbezogene Publikationen (Auswahl)
-
Perlustrin, a Haliotis laevigata (abalone) nacre protein is homologous to the insulin-like growth factor binding protein N-terminal module of vertebrates. Biophys. Biochem. Res. Comm. 285 (2001) 244-249
Weiss IM, Göhring W, Fritz M, Mann K
-
A simple and reliable method for the determination and localization of chitin in abalone nacre. Chem. Mat. 14 (2002) 3252-3259
Weiss IM, Renner Ch, Strigl MG, Fritz M
-
Biomineralizing Proteins. In: “Biopolymers“ Wiley, VCH, Berlin, Steinbüchl (Ed) 2003. S. 289-321
Treccani L, Koshnavaz S, Blank S, von Roden K, Schulz U, Weiss IM, Mann K, Radmacher M, Fritz M
-
The nacre protein perlucin nucleates growth of calcium carbonate crystals. J. of Microscopy 212 (2003) 280-291
Blank S, Arnoldi M, Koshnavaz S, Treccani L, Kuntz M, Mann K, Grathwohl G, Fritz M
-
Perlwapin, an abalone nacre protein with three four-disulfide core (WAP) domains, inhibits growth of calcium carbonate crystals. Biophys. J. 91 (2006) 2601-2608
Treccani L, Mann K, Heinemann F, Fritz M
-
Perlinhibin, a cystein-, histidin- and arginine-rich miniprotein from abalone (Haliotis laevigata) nacre inhibits in vitro calcium carbonate crystallization. Biophys. J. 93 (2007) 1-9
Mann K, Siedler F, Treccani L, Heinemann F, Fritz M
