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Kristallisierung und Lokalisierung von Perlucin - ein Hauptproblem im Polymer/Mineral-Verbundmaterial. Perlmutt der Seewasserschnecke Haliotis laevigata

Subject Area Biophysics
Term from 2001 to 2009
Project identifier Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Project number 5314938
 
Final Report Year 2013

Final Report Abstract

Während der drei Förderphasen des Schwerpunktes “Prinzipien der Biomineralisation“ wurden Präparationsmethoden für mehrere biomineralisierende Proteine entwickelt. Es wurden zu den bereits bekannten Proteine Perlucin und Perlustrin, drei weitere Proteine (Perlinhibin, Perlwapin und Perlbikunin) in Kooperation mit Herrn Dr. Karlheinz Mann sequenziert (Edmann-Abbau) und die Wechselwirkungen zwischen den aufgereinigten Proteinen, gelösten Ionen und Kristalloberflächen ermittelt. Dazu wurden Präzipitations- Assays und kraftmikroskopische Messungen durchgeführt. Unterschiedliche Morphologien der Kristalle unter dem Einfluss der löslichen Proteine konnten auf der mesoskopischen und auf der molekularen Skala konnten gezeigt werden. Es wurden Cokristallisierungsversuche mit unterschiedlichen Methoden durchgeführt und festgestellt, dass die lösliche organische Matrix die Kristallisation von Calciumcarbonat in hoch-übersättigten Lösungen (10 bis 30x) inhibiert. Bei Einführung der unlöslichen Matrix kristallisiert Aragonit auf und zwischen den organischen Schichten aus und bildet ein perlmuttähnliches Verbundmaterial. Damit wurde die Basis geschaffen, an der Entwicklung neuer Materialien zu arbeiten.

Publications

  • Perlustrin, a Haliotis laevigata (abalone) nacre protein is homologous to the insulin-like growth factor binding protein N-terminal module of vertebrates. Biophys. Biochem. Res. Comm. 285 (2001) 244-249
    Weiss IM, Göhring W, Fritz M, Mann K
    (See online at https://doi.org/10.1006/bbrc.2001.5170)
  • A simple and reliable method for the determination and localization of chitin in abalone nacre. Chem. Mat. 14 (2002) 3252-3259
    Weiss IM, Renner Ch, Strigl MG, Fritz M
    (See online at https://doi.org/10.1021/cm001217v)
  • Biomineralizing Proteins. In: “Biopolymers“ Wiley, VCH, Berlin, Steinbüchl (Ed) 2003. S. 289-321
    Treccani L, Koshnavaz S, Blank S, von Roden K, Schulz U, Weiss IM, Mann K, Radmacher M, Fritz M
  • The nacre protein perlucin nucleates growth of calcium carbonate crystals. J. of Microscopy 212 (2003) 280-291
    Blank S, Arnoldi M, Koshnavaz S, Treccani L, Kuntz M, Mann K, Grathwohl G, Fritz M
    (See online at https://doi.org/10.1111/j.1365-2818.2003.01263.x)
  • Perlwapin, an abalone nacre protein with three four-disulfide core (WAP) domains, inhibits growth of calcium carbonate crystals. Biophys. J. 91 (2006) 2601-2608
    Treccani L, Mann K, Heinemann F, Fritz M
    (See online at https://doi.org/10.1529/biophysj.106.086108)
  • Perlinhibin, a cystein-, histidin- and arginine-rich miniprotein from abalone (Haliotis laevigata) nacre inhibits in vitro calcium carbonate crystallization. Biophys. J. 93 (2007) 1-9
    Mann K, Siedler F, Treccani L, Heinemann F, Fritz M
    (See online at https://doi.org/10.1529/biophysj.106.100636)
 
 

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