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Kristallisierung und Lokalisierung von Perlucin - ein Hauptproblem im Polymer/Mineral-Verbundmaterial. Perlmutt der Seewasserschnecke Haliotis laevigata

Subject Area Biophysics
Term from 2001 to 2009
Project identifier Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Project number 5314938
 
Final Report Year 2013

Final Report Abstract

Während der drei Förderphasen des Schwerpunktes “Prinzipien der Biomineralisation“ wurden Präparationsmethoden für mehrere biomineralisierende Proteine entwickelt. Es wurden zu den bereits bekannten Proteine Perlucin und Perlustrin, drei weitere Proteine (Perlinhibin, Perlwapin und Perlbikunin) in Kooperation mit Herrn Dr. Karlheinz Mann sequenziert (Edmann-Abbau) und die Wechselwirkungen zwischen den aufgereinigten Proteinen, gelösten Ionen und Kristalloberflächen ermittelt. Dazu wurden Präzipitations- Assays und kraftmikroskopische Messungen durchgeführt. Unterschiedliche Morphologien der Kristalle unter dem Einfluss der löslichen Proteine konnten auf der mesoskopischen und auf der molekularen Skala konnten gezeigt werden. Es wurden Cokristallisierungsversuche mit unterschiedlichen Methoden durchgeführt und festgestellt, dass die lösliche organische Matrix die Kristallisation von Calciumcarbonat in hoch-übersättigten Lösungen (10 bis 30x) inhibiert. Bei Einführung der unlöslichen Matrix kristallisiert Aragonit auf und zwischen den organischen Schichten aus und bildet ein perlmuttähnliches Verbundmaterial. Damit wurde die Basis geschaffen, an der Entwicklung neuer Materialien zu arbeiten.

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