Theoretische Untersuchungen an Molybdän- und Wolfram-Dithiolen-Komplexen als Modelle für aktive Zentren von Oxotransferasen

• Antragsteller: Privatdozent Dr. Matthias Hofmann
• Fachliche Zuordnung: Organische Molekülchemie - Synthese, Charakterisierung
• Förderung: Förderung von 2001 bis 2010
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5331294

Einkernige Molybdoenzyme katalysieren Oxotransfer-Reaktionen. Xanthin-Oxidase und Aldehyd-Oxidasen insertieren formal ein Sauerstoffatom in C-H Bindungen, Enzyme der Dimethylsulfoxid(DMSO)-Reduktase-Familie übertragen ein Sauerstoffatom zwischen einem Wassermolekül und einem Heteroatom mit freiem Elektronenpaar. In den aktiven Zentren dieser Enzyme koordinieren ein oder zwei Molybdopterinmoleküle (pt) als Chelatliganden über eine Dithiolenfunktion an ein Molybdänatom. Hinzu kommen weitere Liganden der 6. Hauptgruppe: [(pt)MoOO], [(pt)MoOS], [(pt)2MoO(QR)], Q = O, S, Se. Die Elementarschritte der Katalysezyklen sollen durch quantenmechanische Rechnungen mit Dichtefunktionalmethoden für minimale Modellsysteme aufgeklärt werden. Kombinierte quantenmechanische und KraftfeldMethoden kommen anschließend zum Einsatz, um die Auswirkungen sekundärer Wechselwirkungen im Detail zu verstehen, über die das Protein Einfluß auf die strukturellen und elektronischen Verhältnisse des aktiven Zentrums nimmt und damit die Katalysewirkung entscheidend beeinflußt. Von einer genauen Kenntnis dieser Zusammenhänge kann man sich Ansätze für die Entwicklung künstlicher, biomimetischer Katalysatoren erhoffen.

• DFG-Verfahren: Schwerpunktprogramme
• Teilprojekt zu: SPP 1118: Sekundäre Wechselwirkungen als Steuerungsprinzip zur gerichteten Funktionalisierung reaktionsträger Substrate