Structural and functional analysis of the Hsp90 chaperone complex (A02)

• Subject Area: Biochemistry
• Term: from 2001 to 2012
• Project identifier: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Project number 5484884

Hsp90 ist die zentrale Komponente des komplexesten Chaperonsystems der eukaryontischen Zelle. Zu den Substratproteinen gehören wichtige regulatorische Proteine. Wir konnten den konservierten ATPase-Zyklus von Hsp90 aufklären und die dabei ablaufenden Konformationsänderungen beschrei-ben. Wichtig ist es nun die Substratbindestellen in Hsp90 zu identifizieren, die Grundlagen der Wech-selwirkung mit Substratproteinen zu analysieren und die Regulation der Hsp90 Maschinerie durch Co-chaperone wie p23 und Ahal zu verstehen, sowie die Bedeutung der Phosphorylierung für Hsp90 aufzuklären.

• DFG Programme: Collaborative Research Centres
• Subproject of: SFB 594: Molecular Machines in Protein Folding and Protein Transport
• Major Instrumentation: Fluoreszenzspektrograph
• Instrumentation Group: 1850 Spektralfluorometer, Lumineszenz-Spektrometer (außer Filterfluorometer
• Applicant Institution: Ludwig-Maximilians-Universität München
• Co-Applicant Institution: Technische Universität München (TUM)
• Project Head: Professor Dr. Johannes Buchner