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Analyse von Konformationsänderungen in Modell-Proteinen mittels "Excited-State Absorption" (ESA)-Spektroskopie gebundener Chromophore

Fachliche Zuordnung Biophysik
Förderung Förderung von 2002 bis 2005
Projektkennung Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5359876
 
Die meisten physikalischen Methoden zur Analyse konformativer Zustände von gereinigten Proteinen sind für komplexere Systeme nicht einsetzbar. Eine Methode, die bereits erfolgreich bei der Aufklärung von Energieübertragungsvorgängen an komplexen Chromoproteiden eingesetzt wird, ist die "Excited-State-Absorption" (ESA)-Spektroskopie im Femtosekundenbereich. Wir konnten an einem Modellsystem zeigen, daß die ESA proteingebundener Chromophore prinzipiell auch für die Untersuchung des konformativen Zustandes des Proteins geeignet ist. Ziele des geplanten interdisziplinären Forschungsvorhabens ist die Erprobung der ESA-Spektroskopie an externen Chromophoren als hochempfindliche Methode zur Untersuchung von Proteinkonformationen. Ihre Eignung für biologisch interessante Systeme unter Bedingungen, die der Untersuchung mit anderen Methoden schlecht zugänglich sind, soll geprüft werden. Die dabei gewonnenen Erkenntnisse sollen zweitens auf die Utnersuchung von Protein-Wechselwirkungen am Beispiel der Interaktion des Protein-Chromophor-Komplexes (Myoglobin-FITC) mit einem spezifischen Antikörper angewandt werden.
DFG-Verfahren Sachbeihilfen
Beteiligte Person Professor Dr. Martin Steup
 
 

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