PPIase katalysierter, konformerspezifischer Signaltransfer

• Antragsteller: Dr. Gerhard Küllertz
• Fachliche Zuordnung: Zell- und Entwicklungsbiologie der Pflanzen
• Förderung: Förderung von 2002 bis 2009
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5469219

Die Änderung des Phosphorylierungsstatus von Proteinen, ausgelöst durch die Wirkung unterschiedlichster Stressoren auf biologische Systeme und vermittelt durch das Zusammenspiel von Phosphatasen und Kinasen, ist seit langem bekannt. Wie wir erstmals zeigen konnten, sind von uns bisher charakterisierte Phosphattransferenzyme für Ser/Thr-Reste N-terminal zu Prolin isomerspezifisch. Darüber hinaus läßt sich deren Phosphorylierung via Proteinkinasen und deren Dephosphorylierung via Phosphatasen durch Faltungshelfer-enzyme, den Peptidyl-Prolyl-cis/trans-Isomerasen (PPIasen), katalysieren. Obwohl zelluläre Signalwege, die unter Einbeziehung von Phosphattransferenzymen bzw. PPIasen z.B. durch exogenen Streß aktiviert werden, z.T. gut beschrieben sind, liegen bisher kaum Kenntnisse über das Zusammenspiel von Phosphattransferenzymen und PPIasen beim zellulären Signaltransfer vor. Ziel ist es, Aussagen über die konformerspezifische Signalweitergabe nach Hitzestreß zu erhalten, bei denen PPIasen essentiell sind. Wir erwarten weiterhin Kenntnisse, in welche Signalketten von D. melanogaster das entwicklungsspezifische und essentielle Faltungshelferenzym Cyp20.3, welches in den Vorarbeiten entdeckt wurde, einbezogen ist. Uns interessiert insbesondere, wie durch PPIasen limitierte zelluläre Signalnetzwerke auf Hitzestreß reagieren, der mit einer Hochregelung von Phosphattransferenzymen verbunden ist.

• DFG-Verfahren: Forschungsgruppen
• Teilprojekt zu: FOR 466: Zellulärer Signaltransfer in physiologischen Grenzbereichen