Faltung und Stabilität der parallelen ß-Helix

• Antragsteller: Professor Dr. Robert Seckler
• Fachliche Zuordnung: Biochemie
• Förderung: Förderung von 2002 bis 2010
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5469485

Parallele b-Helices sind große, jedoch verhältnismäßig einfach aufgebaute Faltblattstrukturen. Untersuchungen an je einem monomeren und einem oligomeren b-Helix-Protein sollen zeigen, welche Wechselwirkungen für die strukturelle Stabilität solcher Proteine einerseits und für den Weg der Strukturbildung andererseits besonders wichtig sind. Dazu werden die Aminosäuresequenzen der Proteine gezielt oder zufällig geändert und die Varianten mit Hilfe biophysikalisch-chemischer Methoden bezüglich ihrer Stabilität, der Kinetik ihrer Strukturbildung und bezüglich der dabei auftretenden Intermediate untersucht. Von dem Projekt werden wesentliche Erkenntnisse zur Stabilität und Faltung paralleler Faltblattstrukturen erwartet. Andererseits kommt diesem Projekt der Grundlagenforschung auch biomedizinische Bedeutung zu, weil b-Helixproteine eine wichtige Rolle als Pathogenitätsfaktoren bei Infektionen von Menschen, Tieren, Pflanzen und Bakterien spielen.

• DFG-Verfahren: Forschungsgruppen
• Teilprojekt zu: FOR 475: Bildung und Stabilität von ß-Faltblättern