Enzyme des bakteriellen Nicotinabbaus

• Antragsteller: Professor Dr. Roderich Brandsch
• Fachliche Zuordnung: Biochemie
• Förderung: Förderung von 2002 bis 2006
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5368696

Die pAo1 abhängige Verstoffwechselung des pflanzenalkaloids Nicotin durch Arthrobacter nicotinovorans erfolgt über die Stufen 6-Hydroxynicotine, 6-Hydroxypseudooxynicotine (N-Methylaminopropyl-(6-Hydoxypyridyl-3)-Ketone) und 2,6-Dihydoxypseudooxynicotine (N-Methylaminopropyl-(2,6Dihydoxypyridyl-3)-Ketone). Die diese Schritte katalysierenden Enzyme sind bekannt. In einer nächsten Stufe erfolgt die anaerobe Abspaltung der Seitenkette unter Bildung von 2,6-Dihydroxypyridin und y-N-Methylaminobuttersäure. Diese ungewöhnliche Hydrolyse, oder Thiolyse mit CoA-SH, wird durch ein unbekanntes Enzym katalysiert. Kürzlich konnte ein Genkluster von pAO1 charakterisiert werden, der alle Gene enthält die für die bekannten und hypothetischen Enzyme kodieren, die am Nicotinabbau beteiligt sind. Für die Abspaltung der N-Methylaminopropyl-Seitenkette sind vermutlich die Produkte zweier Gene zuständig die, mit dem der 2,6-Dihydroxypyridin-3-Hydroxylase, eine Transkriptions- und Translationseinheit bilden. Die entsprechenden Gene sollen kloniert, exprimiert, die Proteine gereinigt und biochemisch charakterisiert werden.

• DFG-Verfahren: Sachbeihilfen