Proteinsynthese in der Momentaufnahme: Röntgenkristallographische Untersuchung der großen ribosomalen Untereinheit mit einer naszierenden Polypeptidkette im Exittunnel

• Antragstellerin: Professorin Dr. Christiane Berger-Schaffitzel
• Fachliche Zuordnung: Biophysik
• Förderung: Förderung in 2002
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5368934

Das Ziel dieses Forschungsvorhabens ist die hoch aufgelöste Darstellung von (1) der Lokalisation und der Konformation einer definierten, naszierenden Polypeptidkette im ribosomalen Exittunnel, (2) der Konformation und molekularen Wechselwirkungen einer gefalteten Proteindomäne am Tunnelausgang, sowie (3) der Konformationsänderung(en) der großen ribosomalen Untereinheit (50S), die beim Durchschleusen einer naszierenden Polypeptidkette auftreten. Dies soll erreicht werden mittels röntgenkristallographischer Untersuchungen von ribosomalen 50S Untereinheiten, die eine genau definierte Polypeptidkette in ihrem Exittunnel mit einem gefalteten Protein am Tunnelausgang enthalten. Für die Herstellung, Reinigung und Kristallisierung der 50S ribosomalen Untereinheit im Komplex mit einem neu synthetisierten Protein wird ein leistungsfähiges in vitro Translationssystem für Haloarcula marismortui (der Organismus, von dem die 50S ribosomale Untereinheit bei atomarer Auflösung dargestellt wurde) etabliert. Diese Arbeit wird eine detaillierte Untersuchung der molekularen Mechanismen der proteinsynthese und der möglichen Mitwirkung ribosomaler Proteine und rRNA bei co-translationeller Proteinfaltung ermöglichen.

• DFG-Verfahren: Forschungsstipendien
• Internationaler Bezug: Schweiz
• Kooperationspartner: Professor Dr. Nenad Ban