Funktion der Protein-Palmitoylierung während der regulierten Sekretion in neuro-endokrinen Zellen

• Antragsteller: Privatdozent Dr. Michael Veit
• Fachliche Zuordnung: Tiermedizin
• Förderung: Förderung von 1997 bis 2003
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5384782

Die synaptosomalen SNARE-Proteine SNAP-25, Synaptobrevin 2 und Calcium-Sensor Synaptotagmin 1 sind essentiell für Docking und Fusion von synaptischen Vesikeln. Die genannten Proteine sind kovalent mit Fettsäuren modifiziert (Palmitoylierung). Um die Funktion dieser Proteinmodifikation zu verstehen, sollen folgende Fragestellungen bearbeitet werden:- Hat die Palmitoylierung von SNAP-25 einen Einfluss auf die Struktur des Moleküls?- Bewirkt die Acylierung von SNAP-25 die Membranverankerung des Moleküls und eine Anreicherung in glykolipidreichen Membransubdomänen?- Hat die Palmitoylierung einen Einfluß auf die Membranfusionsaktivität der SNARE-Proteine?- Stellt die Palmitoylierung von Synaptotagmin ein Signal dar für die Zielsteuerung des Proteins zu sekretorischen Vesikeln?- Erfolgt die Palmitoylierung der SNARE-Proteine enzymatisch?

• DFG-Verfahren: Sachbeihilfen