Hyperthermostabile Enzyme des Stärkekatabolismus von Thermotoga maritima

• Antragsteller: Professor Dr. Wolfgang Liebl
• Fachliche Zuordnung: Stoffwechselphysiologie, Biochemie und Genetik der Mikroorganismen
• Förderung: Förderung von 1997 bis 2007
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5385766

Bisher wurden im Rahmen dieses Projektes verschiedene amylolytische Enzyme mit ungewöhnlichen und zum Teil neuartigen Eigenschaften des hyperthermophilen Bakteriums Thermotoga maritima untersucht, z.B. das neuartige Enzym Maltosyltransferase und eine NAD+, Mn2+- und Thiol-abhängige a-Glucosidase. In konsequenter Fortsetzung dieser Arbeiten soll eine weitergehende Charakterisierung der amylolytischen Enzyme dieses Organismus erfolgen, im Falle der Maltosyltransferase auf Basis der in Kooperation mit anderen kürzlich gelösten dreidimensionalen Struktur. Es soll die funktionelle Charakterisierung von noch nicht analysierten, putativ amylolytischen ORFs des T. maritima Genoms durchgeführt werden. Da über Genregulation in hyperthermophilen Bakterien fast nichts bekannt ist, wird ein weiterer Schwerpunkt der geplanten Arbeiten die Analyse der Regulation der Expression der untersuchten amylolytischen Gene sein. Schließlich sollen Untersuchungen zur Enzymlokalisation in den morphologisch ungewöhnlichen Zellen von T. maritima durchgeführt werden, unter anderem unter Einsatz einer kürzlich bei uns etablierten Methode zur Isolierung der periplasmatischen Zellfraktion aus diesem hyperthermophilen Bakterium.

• DFG-Verfahren: Sachbeihilfen