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Struktur und Funktion der Genprodukte ORF80 und ORF904 des Plasmides pRN1 aus dem thermoacidophilen Archaeon Sulfolobus islandicus

Fachliche Zuordnung Stoffwechselphysiologie, Biochemie und Genetik der Mikroorganismen
Förderung Förderung von 2002 bis 2008
Projektkennung Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5389881
 
Erstellungsjahr 2008

Zusammenfassung der Projektergebnisse

Im Projekt wurden zwei Proteine des archaealen Plasmides pRN1 untersucht. Eines der beiden Proteine (Molekulargewicht 10 kDa), ist ein DNA-bindendes Protein mit unbekannten und nicht-essentieller Funktion. Das andere Protein (Molekulargewicht 110 kDa) ist ein multifunktionelles Replikationsproteins. Wir konnten die enzymatischen Aktivitäten des Replikaktionsenzyms genau untersuchen und es ist nun möglich auf der Basis dieser Ergebnisse, den molekularen Mechanismus der Plasmidreplikation aufzuklären. Darüber hinaus wurde im Projekt, die Struktur einer neuartigen konservierten Domäne (pfam PF09250), der Prim/Pol-Domäne, aufgeklärt. Letztere Arbeit wurde im Biospektrum veröffentlicht.

Projektbezogene Publikationen (Auswahl)

  • (2003) A novel type of replicative enzyme harbouring ATPase, primase and DNA polymerase activity. EMBO J., 22,2516-2525
    Lipps,G., Rother,S., Hart,C. and Krauss,G.
  • (2004) Structure of a bifunctional DMA primase-polymerase. Nat.Struct.Mol.Biol., 11, 157-162
    Lipps,G., Weinzierl,A.O., von Scheven,G., Buchen,C. and Cramer,P.
  • (2004) The replication protein of the Sulfolobus islandicus plasmid pRN1. Biochem.Soc.Trans., 32, 240-244
    Lipps,G.
  • (2007) Properties of an unusual DNA primase from an archaeal plasmid. Nucleic Acids Res., 35, 5635-5645
    Beck,K. and Lipps,G.
 
 

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