Struktur und Funktion von Komponenten der bakteriellen Signaltransduktion und ihre Interaktion mit Proteinen und Proteindomänen des bakteriellen Phosphotransferasesystems
Zusammenfassung der Projektergebnisse
Die als Eubakterien bekannten Mikroorganismen können verschiedene als Energiequelle dienende Zuckermoleküle aus ihrer Umgebung aufnehmen. Während des Transportes in die Zelle werden die Zuckermoleküle mit einer Phosphatgruppe versehen, was diesen Vorgang unumkehrbar macht und gleichzeitig den ersten Schritt in der Verwertung des Zuckers darstellt. Die Phosphatgruppe stammt von dem in der Zelle vorkommenden kleinen Molekül Phosphoenolpyruvat (PEP) und wird über die Protein-Zellbestandteile EI, HPr, EIIA und EIIB weitergereicht, bis sie letztendlich auf den Zucker übertragen wird. Zu den Eubakterien gehören sowohl zahlreiche Krankheitserreger als auch Nützlinge und biotechnologisch genutzte Organismen. Zielsetzung unserer Forschungsarbeiten ist ein detailliertes Verständnis dieser für die Ernährung der Eubakterien wichtigen Vorgänge zu erlangen. In den vorliegenden Forschungsarbeiten haben wir die Protein- Zellbestandteile EI, HPr, EIIA sowie HPrK/P rein hergestellt und anschlieβend biochemisch und strukturbiologisch untersucht. Wir haben damit zum einen einen wesentlichen Teil der Phosphatweitergabe auf atomarer Ebene charakterisiert und zum anderen einen die Nahrungsaufnahme betreffenden, zentralen Bestandteil der zellulären Entscheidungsmaschinerie analysiert. Unsere Daten sind weiterhin von grundlegender Bedeutung, wenn durch Wirkstoffe oder genetische Manipulation geplant und gezielt in diesen Bereich des Zellstoffwechsels eingegriffen werden soll.
Projektbezogene Publikationen (Auswahl)
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(2002) PNAS 99: 13442 – 13447, “Pyrophosphate-producing protein dephosphorylation by HPr kinase / phosphorylase: a relic of early life?”
Mijakovic et al.
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(2002), FEBS Letters 517: 1 – 6, “Evolutionary relationship between the bacterial HPr kinase and the ubiquitous PEP-carboxykinase: expanding the P-loop nucleotidyl transferase superfamily”
Russel et al.
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(2002), PNAS 99: 3458 – 3463, „Structure of the full-length HPr kinase/phosphatase from Staphylococcus xylosus at 1.95 A resolution: Mimicking the product/substrate of the phospho transfer reactions“
Marquez et al.
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(2004), J Bacteriol. 186: 5906 – 5918, “High-Resolution Structure of the Histidine-Containing Phosphocarrier Protein (HPr) from Staphylococcus aureus and Characterization of Its Interaction with the Bifunctional HPr Kinase/Phosphorylase”
Maurer et al.
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Bochum 2004 “Strukturelle und funktionelle Analyse der HPr-Kinase/Phosphorylase aus Staphylococcus xylosus”
Sonja Hasenbein
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(2006), J Biol Chem 281: 32508 – 32515, “Structure of the Full-length Enzyme I of the Phosphoenolpyruvatedependent Sugar Phosphotransferase System”
Marquez et al.
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(2009), BBRC 388: 626 – 629, “Structure of the Enterococcus faecalis EIIAgnt PTS component”
Reinelt et al.
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(2009), BBRC 388: 630 – 636, “Activity of the Enterococcus faecalis EIIAgnt PTS component and its strong interaction with EIIBgnt”
Brockmeier et al.
