Photoaktivierung von Photosystem II: Funktion des extrinsischen 23 kDa Proteins

• Antragstellerin: Privatdozentin Dr. Anja Krieger-Liszkay
• Fachliche Zuordnung: Biochemie und Biophysik der Pflanzen
• Förderung: Förderung von 2002 bis 2006
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5396210

Der einzige Vorgang der Sauerstoff in die Atmosphäre liefert ist die photosynthetische Wasserspaltung. Sie erfolgt an einem Tetramangancluster, der an das Reaktionszentrum des Photosystem II (PSII) gebunden ist. PSII wird in vivo ohne funktionellen Wasserspaltungsapparat synthetisiert und liegt in einer inaktiven Form vor. In einem lichtabhängigem Prozeß, der sogenannten Photoaktivierung, wird der Mn Cluster angelagert und dadurch das Photosystem zur Wasserspaltung befähigt. PSII mit Mn Cluster unterliegt einem permanenten Ab- und Aufbauprozeß, so daß ständig ein Neuaufbau des Mn Clusters notwendig ist. Wie Mn für die Photoaktivierung bereitgestellt wird, ist unbekannt. Nach unserer Hypothese ist ein extrinsisches Protein mit einem Molekulargewicht von 23 kDa, das den Mn Cluster auf der luminalen Seite abschirmt, in der Lage, Mn zu binden und für die Photoaktivierung zur Verfügung zu stellen. Dieses Mn-haltige Protein soll isoliert werden und die Mn-Bindungseigenschaften charakterisiert werden. Weiterhin soll die Bedeutung dieses Proteins, das die Funktion eines Metall-Chaperons übernehmen könnte, bei der Photoaktivierung in vivo und in vitro untersucht werden.

• DFG-Verfahren: Sachbeihilfen