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Neuartige Phosphoglucose-Isomerasen in Archaea

Fachliche Zuordnung Stoffwechselphysiologie, Biochemie und Genetik der Mikroorganismen
Förderung Förderung von 2003 bis 2007
Projektkennung Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5402996
 
Erstellungsjahr 2011

Zusammenfassung der Projektergebnisse

Ziel des Projektes war die Analyse der bisher nicht untersuchten Phosphoglucose-Isomerasen in der Domäne der Archaea. Die Untersuchungen führten zur Entdeckung von drei neuartigen PGI Familien, der Cupin-PGI Familie, die eine konvergente Entwicklung der PGI Evolution darstellt, der bifunktionellen PGI/PMI Familie, die eine neuartige Familie innerhalb der PGI Superfamilie bildet, und die neuartige PGI-Familie in einigen methanogener Archaea, die Homologie zu Isomerase-Domäne der GlmS aufweist und vermutlich eine neue Familie innerhalb der PGI Superfamilie darstellt. Zusätzlich wurde der erste archaeelle und hyperthermophile Vertreter der PGI Superfamilie aus M. jannaschii charakterisiert. Die Struktur der Cupin PGI und die bifunktionellen PGI/PMI wurde aufgeklärt. Weiterhin wurde gezeigt, daß die neuartigen PGI Familien die PGI von E. coli in der Glycolyse funktionell ersetzen können. Die im Rahmen dieses DFG-Projektes erzielten Ergebnisse haben unser Wissen über die Verbreitung, Biochemie, Funktion und Struktur eines zentrales Enzyms des Zuckerstoffwechsel, der Phosphoglucose Isomerase, signifikant erweitert.

Projektbezogene Publikationen (Auswahl)

  • (2001). Novel type of glucose-6-phosphate isomerase in the hyperthermophilic Archaeon Pyrococcus furiosus .J. Bacteriol. 183:3428-3435
    Hansen, T., Oehlmann, M., Schönheit, P.
  • (2003). Crystallization and preliminary X-ray diffraction analysis of phosphoglucose isomerase from Pyrococcus furiosus. Protein and Peptides Letters 10: 517-520
    Swan, M., Hansen, T., Schönheit, P. Davies, C.
  • (2003). Structural evidence for a hydride transfer mechanism of catalysis in phosphoglucose isomerase from Pyrococcus furiosus. J. Biol. Chem. 278: 47261-47268
    Swan, M.K., Solomons, J.T.G, Beeson, C.C, Hansen, T., Schönheit, P., Davies, C.
  • (2004). A novel phosphoglucose isomerase (PGI)/phosphomannose isomerase from the crenarchaeon Pyrobaculum aerophilum is a member of the PGI superfamily. J. Biol. Chem. 279: 39838-39845
    Swan, M.K., Hansen, T., Schönheit, P., Davies, C.
  • (2004). Biftinctional phosphoglucose/phosphomannose isomerase from the hyperthermophilic archeon Pyrobaculum aerophilum. Extremophiles 8: 507-512
    Hansen, T., Urbanke, C , Schönheit, P.
  • (2004). Bifunctional phosphoglucose/phosphomannose isomerases from the archaea Aeropyrum pernix and Thermoplasma acidophilum constitute a novel enzyme family within the phosphoglucose isomerase superfamily. J. Biol. Chem. 279: 2262-2272
    Hansen, T., Wendorff, D., Schönheit, P.
  • (2004). Crystallization and preliminary X-ray diffraction analysis of phosphoglucose/phosphomannose isomerase from Pyrobaculum aerophilum. Acta Cryst. D60, 1481-1483
    Swan, M.K., Hansen, T., Schönheit, P., Davies, C.
  • (2004). Glucose-6-phosphate isomerase from the hyperthermophilic archaeon Methanococcus jannaschil: characterization of the first archaeal member of the phosphoglucose isomerase superfamily. Arch. Microbiol. 181:82-87
    Rudolph, B., Hansen, T., Schönheit, P.
  • (2004). The structural basis for phosphomannose isomerase activity in phosphoglucose isomerase from Pyrobaculum aerophilum: a subtle difference between distantly related enzymes. Biochemistry 43: 14088-14095
    Swan, M.K., Hansen, T., Schönheit, P., Davies, C.
  • (2005). Cupin type phosphoglucose isomerase constitute a novel metal dependent PGI family - representing a convergent line of PGI evolution. J. Bacteriol. 187: 1621-1631
    Hansen, T., Schlichting, B., Felgendreher, M., Schönheit, P.
  • (2005). Escherichia coli phosphoglucose isomerase can be substituted by archaeal or bacterial members of the PGI family, the PGI/PMI family, and the cPGI family. FEMS Lett. 250: 49-53
    Hansen, T., Schönheit, P.
  • (2005). Mutagenesis of catalytically important residues of cupin type phosphoglucose isomerase from A rchaeoglobus fulgidus. FEBS J. 272: 6266-6275
    Hansen, T., Schlichting, B., Grötzinger, J., Swan, M.K., Davies, C , Schönheit, P.
 
 

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