Struktur, Funktion und Evolution von 4-Cumarat: Coenzym A-Ligase

• Antragsteller: Professor Dr. Jürgen Ebel
• Fachliche Zuordnung: Biochemie und Biophysik der Pflanzen
• Förderung: Förderung von 2003 bis 2008
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5405463

4-Cumarat:Coenzym A-Ligase (4CL) gehört zur Superfamilie der Adenylat-bildenden Enzyme und ist von zentraler Bedeutung für den Phenylpropanstoffwechsel grüner Landpflanzen. Dieser Stoffwechsel liefert Produkte mit vielfältigen Funktionen in Moosen, Farnen und Samenpflanzen. Zur Familie der Adenylat-bildenden Enzyme gehören neben der 4CL andere Acyl-CoA-Ligasen, Oxidoreduktasen und nicht-ribosomale Peptidsynthetasen. Im Rahmen dieses Projekts sollen Fragen zum evolutiven Ursprung der 4CL, zu Strukturmotiven des Enzyms mit entscheidendem Einfluss auf die katalytische Spezifität gegenüber untershciedlich ringsubstituierten Zimtsäuren und zu Elementen, die zwei 4CL-Promotoren nach Infektion (Elicitorbehandlung) divergent steuern, beantwortet werden. Als Organismen dienen die Sojabohne (Glycine max L.) und das Moos Physcomitrella patens.

• DFG-Verfahren: Schwerpunktprogramme
• Teilprojekt zu: SPP 1152: Evolution metabolischer Diversität