Selectivity of the specific tungstate binding protein TupA and the tungstate/molybdate binding protein Mop from Eubacterium acidaminophilum

• Antragsteller: Professor Dr. Jan Remmer Andreesen
• Fachliche Zuordnung: Stoffwechselphysiologie, Biochemie und Genetik der Mikroorganismen
• Förderung: Förderung von 2003 bis 2008
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5415718

Noch sind die Mechanismen unbekannt, wie Proteine zwischen chemisch sehr ähnlichen Metallionen, z.B. Molybdat und Wolframat, unterscheiden können, deren Häufigkeiten sich zudem noch sehr unterscheiden. Wolframat galt lange nur als selektiver Antagonist für Molybdoenzyme. Eubacterium acidaminophilum exprimiert zwei sehr aktive Wolframenzyme, Formiat-Dehydrogenase und Aldehyd-Oxidoreduktase, die kein Molybdän enthalten. Dieser Befund mag auf der nachgewiesenen hohen Selektivität des Bindeproteins TupA aus dem zugehörigen ABC-Transportsystem beruhen. TupA enthält außergewöhnliche Sequenzmotive verglichen mit dem für Molybdat und Wolframat spezifischen analogen ModA-Bindeprotein bei anderen Bakterien. Die Röntgenstruktur von TupA-Kristallen soll Aufschluss geben über mögliche spezifische Interaktionen zwischen Wolframat und der Binderegion. Deren Einfluss auf die Selektivität soll mittels gerichteter Mutationen überprüft werden. Bislang ist Wolframat Substrat für alle Molybdat bindenden Proteine wie ModA, ModE und Mop, was auch für das Mop-Protein von E. acidaminophilum gilt. Die möglichen Funktionen von Mop von der Aufnahme des Wolframats in die Zelle bis zum Einbau in den Pyranopterin-Cofaktor könnten im Oxyanionen-Transport, als dessen Sensor oder als Speicherprotein liegen.

• DFG-Verfahren: Sachbeihilfen
• Beteiligte Person: Dr. Kathrin Makdessi