Characterization of lipid-dependent conformation intermediates of raft-associatet proteins using NMR spectroscopy (D 03)

• Fachliche Zuordnung: Biophysik
• Förderung: Förderung von 2004 bis 2008
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5485945

Hochfeld-Hochdruck-NMR-Spektroskopie mit Drücken bis zu 200 MPa stellt eine neue Methode dar, um funktionell wichtige Proteinkonformere zu detektieren und zu stabilisieren, die mit den Hauptkonformeren in sehr geringen Konzentrationen koexistieren. In diesem Projekt werden wir uns auf mikrodomänenassozierte Proteine und deren Membraninteraktionen konzentrieren. Der Schwerpunkt liegt dabei auf dem Studium von Faltungsintermediaten des -Amyloids und des menschlichen Prionenproteins. Die Struktur dieser Intermediate wird in einer von uns entwickelten Hochdruckzelle mit Hilfe der multidimensionalen NMR-Spektroskopie in An- und Abwesenheit von Modellmikrodomänen untersucht.

• DFG-Verfahren: Transregios
• Teilprojekt zu: TRR 13: Membran-Mikrodomänen und ihre Rolle bei Erkrankungen des Menschen
• Antragstellende Institution: Universität Regensburg
• Teilprojektleiter: Professor Dr. Hans Robert Kalbitzer