Modellierung vanadiumabhängiger Oxigenasen

• Antragsteller: Professor Dr. Dieter Rehder
• Fachliche Zuordnung: Biologische und Biomimetische Chemie
• Förderung: Förderung von 2003 bis 2008
• Projektkennung: Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) - Projektnummer 5424274

Vanadat-abhängige Haloperoxidase vermögen Substrate wie Halogenide und (prochirale) Sulfide zu Unterhalogeniger Säure bzw. (chiralen) Sulfoxiden zu oxidieren. Auch einige Phosphatasen, die mit Vanadat inhibiert wurden, sowie die erst krüzlich charakterisierte, vanadiumhaltige Nitratreduktase haben Haloperoxidase-Aktivtät. Die Nitratreduktase reduziert darüber hinaus verschiedene Oxoanionen. Die Modellierung der aktiven Zentren dieser Enzyme wird Einblick in die Mechanismen der enzymatischen Oxo-Transfer-Reaktionen ermöglichen; die biomimetischen Vanadiumkomplexe sollen in Anwendungsbereichen außerhalb des biologischen Geschehens eingesetzt werden. Als strukturelle und funktionelle Modelle werden Komplexe des Vanadiums in den Oxidationsstufen III, IV und V mit Liganden synthetisiert, die über gemischte ON-, SN- und ONS-Donorsätze verfügen. Die Optimierung katalytisch geführter, enantioselektiver Oxotransfer-Reaktionen mittels Peroxid auf prochirale Sulfide steht bei diesen Untersuchungen im Zentrum; der Aktivierung des Peroxids und der Substratbindung gelten besonderes Interesse. Weiterhin sind Epoxidierungen und die regioselektive, oxidative Bromierung von Alkenolen geplant. Neben solchen auf synthetische Ergebnisse ausgerichteten Arbeiten sollen die Untersuchungen ein besseres Verständnis der Gemeinsamkeiten und Besonderheiten der von der Natur parallel und alternativ verwendeten Elemente Vanadium und Molybdän erbringen.

• DFG-Verfahren: Sachbeihilfen