Modellierung vanadiumabhängiger Oxigenasen
Zusammenfassung der Projektergebnisse
Im Rahmen dieses Projektes wurden Komplexe synthetisiert und charakterisiert, die strukturelle und funktionelle Modelle der aktiven Zentren vanadatabhängiger Peroxidasen darstellen, wie sie vornehmlich in Meeresalgen, z.B. Ascophyllum nodosum, vorkommen. Die meist fünffach koordinierten, leicht verzerrt trigonal-bipyramidal gebauten Komplexe haben die generelle Zusammensetzung [VO(OR)L]. L ist hier das Dianion eines meist dreizähnig koordinierenden Aminodiethanols mit einem dritten, funktionalen Substituenten am Stickstoff, und zwei bis drei Chiralitätszentren. In Lösung zeigen diese Komplexe Gerüstflexibilität. Über den funktionalen Substituenten ist eine Immobilisierung der Komplexe durch Verankerung an Silicagelen (Silicagel 60, mesoporöse Silicagele wie MCM-41) und Harze (z.B. Merrifield-Harz) möglich. Sowohl die homogenen Systeme (Lösungen der Komplexe in CHfeCk) als auch die heterogenen Systeme (die immobilisierten Komplexe) katalysieren die Oxigenierung prochiraler Sulfide wie Thioanisol zu chiralen Sulfonen mittels organischer Hydroperoxide als Oxidans. Alle Systeme sind bezüglich des Turnovers dem Enzym aus A. nodosum überlegen, bezüglich der Enantiomeren-Überschüsse aber unterlegen. Heterogene Systeme, die durch Aggregation von Carbasilatrenen mit VO(O/Pr)3 erhalten wurden, kommen dem natürlichen System hier aber nahe.
Projektbezogene Publikationen (Auswahl)
- Molecular and supramolecular features of oxo-peroxovanadium complexes containing O3N, O2N2 and ON3, donor sets, Dalton Trans. (2004) 839-846
M. Casny, D. Rehder
- Modelling the active site structures of vanadate-dependent peroxidases and vanadate-inhibited phosphatases, Pure Appl. Chemistry 2005, 77,1607-1616
D. Rehder, M. Ebel, C. Wikete, G. Santoni, J. Gätjens
- Model complexes for vanadium-containing enzymes, in: Concepts and Models in Bioinorganic Chemistry, Eds.: H.-B. Kraatz, N. Metzler-Nolte, Wiley-VCH, Weinheim, 2006, ch. 10 (pp. 213-236)
D. Rehder
- Biomimetic vanadium complexes and oxo transfer catalysis, ACS Symposium Series 2007, 974 (Vanadium), 61-69
P. Wu, G. Santoni, C. Wikete, D. Rehder
- Glycine- and sarcosine-based models of vanadate-dependent haloperoxidases in sulfoxygenation reactions, Inorg. Chem. 2007, 46, 196-207
C. Wikete, P. Wu, G. Zampella, L. De Gioia, G. Licini, D. Rehder
- Is vanadium a more versatile target in the activity of primordial life forms than hitherto anticipated? Org. Biomol Chem., 2008, 6, 957-964
D. Rehder
- The trigonal-bipyramidal NO4 ligand set in biologically relevant vanadium compounds and their inorganic models, J. Inorg. Biochem., 2008, 102, 1152-1158
D. Rehder
